Alkohol-dehidrogenáz forrásának megtekintése

Az '''alkohol-dehidrogenázok''' ('''ADH'''; {{EC|1.1.1.1}}) [[dehidrogenáz]]ok csoportja, melyek számos élőlényben fordulnak elő, és az [[alkoholok]] [[aldehid]]ekké vagy [[keton]]okká való alakulását katalizálja a [[nikotinamid-adenin-dinukleotid]] ({{chem|NAD|+}}) NADH-vá való redukciójával. Az emberben és sok más állatban mérgező alkoholokat bontanak le, és részt vesznek hasznos aldehidek, ketonok és alkoholok létrehozásában különböző [[metabolit]]ok bioszintézisével. Az [[élesztőgomba|élesztőben]], a növényekben és sok baktériumban egyes alkohol-dehidrogenázok a fordított reakciót katalizálják az [[erjedés]] részeként, lehetővé téve állandó {{chem|NAD|+}}-tartalékot.

==Fejlődése==
Több élőlény összehasonlításából kiderült, hogy egy [[ADH-3]]-hoz hasonló [[glutation]]dependens [[formaldehid-dehidrogenáz]] lehetett az alkohol-dehidrogenázok közös őse.<ref name="pmid1731906">{{cite journal|vauthors=Gutheil WG, Holmquist B, Vallee BL|title=Purification, characterization, and partial sequence of the glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase from Escherichia coli: a class III alcohol dehydrogenase|journal=Biochemistry|volume=31|issue=2|pp=475–81|date= January 1992|pmid=1731906|doi=10.1021/bi00117a025}}</ref><ref name="pmid1409630">{{cite journal|vauthors=Danielsson O, Jörnvall H|title="Enzymogenesis": classical liver alcohol dehydrogenase origin from the glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase line|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=89|issue=19|pp=9247–51|date=October 1992|pmid=1409630|pmc=50103|doi=10.1073/pnas.89.19.9247|bibcode=1992PNAS...89.9247D|doi-access=free}}</ref><ref name="pmid19011751">{{cite journal|vauthors=Persson B, Hedlund J, Jörnvall H|title=Medium- and short-chain dehydrogenase/reductase gene and protein families: the MDR superfamily|url=https://archive.org/details/sim_cellular-and-molecular-life-sciences_2008-12_65_24/page/3879|journal=Cellular and Molecular Life Sciences|volume=65|issue=24|pp=3879–94|date=December 2008|pmid=19011751|pmc=2792335|doi=10.1007/s00018-008-8587-z}}</ref> Eleinte a formaldehid eltávolításának hatékony módja fontos volt, így megmaradt az ősi ADH-3, melyből mutációkkal kialakult a többi ADH.<ref name="pmid1409630"/><ref name="pmid19011751"/>

Az [[etanol]] cukorból való előállításának módja (mely az alkoholos italok előállításának alapja) feltehetően eleinte az élesztőben jelent meg. Bár ez energetikailag nem adaptív, de a más szervezeteknek toxikus mennyiségű etanol előállítása révén az élesztő hatékonyan elpusztíthatta versenytársait. Mivel a rothadó termés akár több mint 4% etanolt is tartalmazhat, az azt evő állatoknak ezt át kellett alakítaniuk. Erről korábban feltételezték, hogy az etanolaktív ADH élesztőn kívüli megmaradását magyarázza, azonban az ADH-3-nak fontos szerepe van a [[nitrogén-monoxid]]-[[jeltranszdukció]]ban.<ref name="pmid19011746">{{cite journal|vauthors=Staab CA, Hellgren M, Höög JO|title=Medium- and short-chain dehydrogenase/reductase gene and protein families: Dual functions of alcohol dehydrogenase 3: implications with focus on formaldehyde dehydrogenase and S-nitrosoglutathione reductase activities|url=https://archive.org/details/sim_cellular-and-molecular-life-sciences_2008-12_65_24/page/3950|journal=Cellular and Molecular Life Sciences| volume=65|issue=24|pp=3950–60|date=December 2008|pmid=19011746|doi=10.1007/s00018-008-8592-2|s2cid=8574022}}</ref><ref name="pmid16763671">{{cite journal|vauthors=Godoy L, Gonzàlez-Duarte R, Albalat R|title=S-Nitrosogluthathione reductase activity of amphioxus ADH3: insights into the nitric oxide metabolism | journal = International Journal of Biological Sciences | volume = 2 | issue = 3 | pp= 117–124|year=2006|pmid=16763671|pmc=1458435|doi=10.7150/ijbs.2.117}}</ref>

Az egyik alkohol-dehidrogenáz-peptidért felelős humán [[ADH1B]] gén szekvenálása több működő változatot mutat. Egy esetben [[egynukleotidos polimorfizmus]] (SNP) található, így az érett polipeptid 47. aminosava His vagy Arg. A His-változat a fenti reakciót hatékonyabban végzi el.<ref name="whitfield">{{cite journal|vauthors=Whitfield, John B|title=ADH and ALDH genotypes in relation to alcohol metabolic rate and sensitivity|journal=Alcohol and Alcoholism|volume=2|pp=59–65|url=http://152.98.160.29/contents/p/staff/JW058.pdf|archive-url=https://ghostarchive.org/archive/20221009/http://152.98.160.29/contents/p/staff/JW058.pdf|archive-date=2022-10-09|pmid=8974317|year=1994|url-status=live|accessdate=2023-09-24|archiveurl=https://ghostarchive.org/archive/20221009/http://152.98.160.29/contents/p/staff/JW058.pdf|archivedate=2022-10-09}}</ref> Az acetaldehidet acetáttá alakító enzim azonban változatlan, így a szubsztrátkatalízis eltérő mértékű, acetaldehid-növekedést, így sejtkárosodást okozva.<ref name="whitfield" /> Ez védhet a túlzott alkoholfogyasztás és a -függőség ellen.<ref name=":0">{{cite journal|vauthors=Thomasson HR, Edenberg HJ, Crabb DW, Mai XL, Jerome RE, Li TK, Wang SP, Lin YT, Lu RB, Yin SJ|title=Alcohol and aldehyde dehydrogenase genotypes and alcoholism in Chinese men|url=https://archive.org/details/sim_american-journal-of-human-genetics_1991-04_48_4/page/677|journal=American Journal of Human Genetics|volume =48|issue=4|pp=677–681|date=April 1991|pmid=2014795|pmc=1682953}}</ref><ref name=":1">{{cite journal | vauthors = Edenberg HJ, McClintick JN|title=Alcohol dehydrogenases, aldehyde dehydrogenases and alcohol use disorders: a critical review| journal=Alcoholism: Clinical and Experimental Research|volume=42|issue=12|pp=2281–2297|date=October 2018 | pmid = 30320893 | pmc = 6286250 | doi = 10.1111/acer.13904}}</ref><ref name=":2">{{cite journal|vauthors=Hurley TD, Edenberg HJ|title= Genes encoding enzymes involved in ethanol metabolism|journal=Alcohol Research|volume=34|issue=3|pp=3393–44|year=2012|pmid=23134050|pmc=3756590}}</ref><ref name=":3">{{cite journal | vauthors = Walters RK, Polimanti R, Johnson EC, McClintick JN, Adams MJ, Adkins AE, etal | title = Transancestral GWAS of alcohol dependence reveals common genetic underpinnings with psychiatric disorders | journal = Nature Neuroscience | volume = 21 | issue = 12 | pp = 1656–1669 | date = December 2018 | pmid = 30482948 | pmc = 6430207 | doi = 10.1038/s41593-018-0275-1}}</ref> Egyes e mutáció okozta haplotípusok jobban koncentrálódnak Kelet-Kína körüli régiókban, ahol így alacsony az alkoholtolerancia és a -függőség.

Egy alléleloszlás és alkoholizmus közti korrelációt kereső tanulmány szerint a mutáció a rizstermesztés megjelenésével jelent meg {{szám|12000}}–6000 évvel ezelőtt.<ref name="rice">{{cite journal|vauthors=Peng Y, Shi H, Qi XB, Xiao CJ, Zhong H, Ma RL, Su B|title=The ADH1B Arg47His polymorphism in east Asian populations and expansion of rice domestication in history|doi=10.1186/1471-2148-10-15|journal=BMC Evolutionary Biology|volume=10|page=15|date=January 2010|pmid=20089146|pmc= 2823730}}</ref> A rizstermesztő régiókban a rizst erjesztették is.<ref name="rice"/> Eszerint a nagyobb alkohol-hozzáférhetőség alkoholizmushoz, alkohollal való visszaéléshez vezetett, csökkentve a rátermettséget.<ref name="rice"/> A módosult allél hordozói kevésbé tolerálják az alkoholt, csökkentve a függés és a visszaélés esélyét.<ref name="whitfield"/><ref name="rice"/> E hipotézis szerint a His-változattal rendelkezők elég érzékenyek voltak az eltérő reproduktív sikerhez, s a megfelelő allélek a következő generációkhoz is továbbmentek. A klasszikus [[darwini evolúció]] szerint az Arg-enzimváltozat ellen van a szelekció az ezzel rendelkezők kisebb reproduktív sikere miatt. Ez növeli a His-változat valószínűségét a leginkább szelekciós nyomás alatt lévő régiókban. A His-változat eloszlása és gyakorisága a rizstermesztés elterjedését követi Ázsia belsőbb részeibe: a legtovább rizst termesztő területeken a His-változat gyakoribb.<ref name="whitfield"/> A földrajzi alléleloszlás szerint az alacsonyabb reproduktív sikerű, vagyis az Arg-változatot hordozó emberekkel szemben van szelekció, akik érzékenyebbek voltak az alkoholizmusra.<ref>{{cite journal|author=M. Y. Eng|title=Alcohol Research and Health|journal=Alcohol Health & Research World|date=2007-01-01|publisher=U.S. Government Printing Office|issn=1535-7414}}</ref> Azonban az Arg-változat máshol való fennmaradása alapján e hatás nem túl erős.
== Felfedezése ==
[[Fájl:ladh.jpg|bélyegkép|jobbra|Ló-LADH (májalkohol-dehidrogenáz)]]
Először alkohol-dehidrogenázt (ADH) E. Negelein és H. J. Wulff izoláltak 1937-ben ''[[Élesztőgomba|Saccharomyces cerevisiae]]''ből.<ref>{{cite journal|title=Diphosphopyridinproteid alkohol, acetaldehyd|vauthors=Negelein E, Wulff HJ|journal=Biochem. Z.| year=1937|volume=293|page=351}}</ref> A ló-LADH katalitikus mechanizmusának számos részét vizsgálták Hugo Theorell és társai.<ref name="pmid13920552">{{cite journal|vauthors=Theorell H, McKee JS|title=Mechanism of action of liver alcohol dehydrogenase|journal=Nature|volume=192|issue=4797|pp=47–50|date=October 1961|pmid=13920552|doi=10.1038/192047a0|bibcode=1961Natur.192...47T|s2cid=19199733}}</ref> Az ADH volt az egyik első oligomerenzim, melynek aminosav-szekvenciáját és háromdimenziós szerkezetét meghatározták.<ref name="pmid5462776">{{cite journal|vauthors=Jörnvall H, Harris JI|title=Horse liver alcohol dehydrogenase. On the primary structure of the ethanol-active isoenzyme|journal=European Journal of Biochemistry|volume=13|issue=3|pp=565–576|date=April 1970|pmid=5462776|doi=10.1111/j.1432-1033.1970.tb00962.x}}</ref><ref name="pmid4365379">{{cite journal|vauthors=Brändén CI, Eklund H, Nordström B, Boiwe T, Söderlund G, Zeppezauer E, Ohlsson I, Akeson A|title=Structure of liver alcohol dehydrogenase at 2.9-angstrom resolution | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 70 | issue=8|pp=2439–2442|date=August 1973 | pmid = 4365379 | pmc = 433752 | doi = 10.1073/pnas.70.8.2439 | bibcode = 1973PNAS...70.2439B | doi-access = free }}</ref><ref name="isbn978-91-7409-567-8">{{cite book|vauthors=Hellgren M|title=Enzymatic studies of alcohol dehydrogenase by a combination of in vitro and in silico methods, PhD thesis | publisher = Karolinska Institutet | location = Stockholm, Sweden | year = 2009|page=70|isbn=978-91-7409-567-8|url=http://diss.kib.ki.se/2009/978-91-7409-567-8/thesis.pdf}}</ref>

1960-ban felfedezték a ''[[Drosophila]]'' nem ecetmuslicáiban.<ref name="Sofer">{{cite journal | vauthors = Sofer W, Martin PF | title = Analysis of alcohol dehydrogenase gene expression in Drosophila | url = https://archive.org/details/sim_annual-review-of-genetics_1987_21/page/203 | journal = Annual Review of Genetics | volume = 21 | pages = 203–25 | year = 1987 | pmid = 3327463 | doi = 10.1146/annurev.ge.21.120187.001223}}</ref>

== Tulajdonságok ==
Az alkohol-dehidrogenázok számos [[izozim]]ből álló csoport, melyek primer alkoholok aldehiddé, szekunder alkoholok ketonná oxidációját és ezek fordítottját is katalizálják. Ez emlősökben {{chem|NAD|+}}-igényes reakció.<ref name="Sofer"/>

== Humán hatásmechanizmus ==

=== Lépések ===
# {{chem|NAD|+}}-kötés
# alkoholszubsztrát kötése {{chem|Zn|2+}}-koordinációval
# His-51 deprotonálása
# [[Nikotinamid-ribozid|nikotinamid-ribóz]] deprotonálása
# Thr-48 deprotonálása
# alkohol deprotonálása
# hidridtranszfer az [[alkoxid]]iontól az {{chem|NAD|+}}-ig, NADH-t és cinkhez kötött aldehidet/ketont adva
# aldehid/keton felszabadítása

Élesztőben és baktériumokban e mechanizmus fordítva történik. Kinetikai tanulmányok igazolták e lépéseket.<ref name="Hammes">{{cite journal|author=S. Hammes-Schiffer, S. J. Benkovic|title=Relating protein motion to catalysis|journal=Annual Review of Biochemistry|volume=75|pp=519–41|year=2006|pmid=16756501|doi=10.1146/annurev.biochem.75.103004.142800}}</ref>

=== Résztvevő alegységek ===
A szubsztrát a cinkhez koordinálódik, és az enzimben alegységenként 2 cink van. Egy az aktív hely, mely a katalízisben vesz részt. Itt a ligandumok a Cys-46, a Cys-174, a His-67 és egy vízmolekula. A másik alegység a szerkezetben érintett. E mechanizmusban az alkohol hidridje az {{chem|NAD|+}}-hoz kerül. Kristályszerkezetek alapján a His-51 deprotonálja a nikotinamid-ribózt, ez a Ser-48-at deprotonálja. Végül a Ser-48 deprotonálja az alkoholt, aldehiddé téve.<ref name="Hammes"/> Mechanikailag nézve, amikor a hidrid az {{chem|NAD|+}} [[re oldal]]ához kerül, a hidrogén a pro-R helyre kerül. A hidridet re oldalhoz adó enzimek az A osztályú dehidrogenázok.
== Aktív hely ==
[[Fájl:active site3.jpg|thumb|Az alkohol-dehidrogenáz aktív helye]]
A humán ADH1 aktív helye ({{PDB|1HSO}}) egy cinkből és a His-67, Cys-174, Cys-46, Thr-48, His-51, Ile-269, Val-292, Ala-317 és Phe-319 aminosavakból áll. A gyakran tanulmányozott ló-LADH-ban a Thr-48 helyén Ser, a Leu-319-én Phe van. A cink koordinálja a szubsztrátot (alkoholt), és koordinációs kötéssel kapcsolódik a Cys-46, a Cys-174 és a His-67 aminosavakhoz. A Leu-319, az Ala-317, a His-51, az Ile-269 és a Val-292 stabilizálják a {{chem|NAD|+}}-t [[hidrogénkötés]]sel. A His-51 és az Ile-269 a nikotinamid-ribózon létesítenek hidrogénkötést az alkohollal, a Phe-319, az Ala-317 és a Val-292 az {{chem|NAD|+}} amidjával.<ref name="Hammes" />

== Szerkezeti cink ==
[[Fájl:Zinc interaction Cysteine.jpg|bélyegkép|jobbra|A szerkezeti cinkkötő motívum az alkohol-dehidrogenázban MD-szimuláción]]
Az emlős-alkohol-dehidrogenázok szerkezeti cinkkel is rendelkeznek. E cink fehérje stabilitásában és szerkezetében fontos. A katalitikus és a szerkezeti cink helyét a ló-LADH-ban (HLADH) – ahogy krisztallográfiai szerkezetekben is szerepel – kvantumkémiai és klasszikus molekuláris dinamikai módszerekkel is vizsgálták. A szerkezeti cinkhely 4 közel lévő ciszteinből (Cys-97, Cys-100, Cys-103 és Cys-111) áll majdnem szimmetrikus tetraéderben a cinkion körül. Egy 2009-es tanulmány szerint a cink–cisztein kölcsönhatást elsősorban elektrosztatikus hatások adják, de szerepe van benne kovalens kölcsönhatásoknak is.<ref name="pmid19177216">{{cite journal|vauthors=Brandt EG, Hellgren M, Brinck T, Bergman T, Edholm O|title= Molecular dynamics study of zinc binding to cysteines in a peptide mimic of the alcohol dehydrogenase structural zinc site|journal=Physical Chemistry Chemical Physics|volume=11|issue=6|pp=975–983|date=February 2009|pmid=19177216|doi= 10.1039/b815482a | url = https://zenodo.org/record/996012 | bibcode = 2009PCCP...11..975B}}</ref>

== Típusok ==

=== Humán ===
A humán ADH több formában létezik [[dimer]]ként, és legalább 7 gén kódolja. Az 5 alkohol-dehidrogenáz-osztály (I–V) közül az elsősorban használatos, a májban kifejeződő formák az I. osztály részei. Ezek α, β és γ részekből állnak, melyeket az [[ADH1A]], [[ADH1B]] és [[ADH1C]] kódolnak.<ref name="pmid14718645">{{cite journal|vauthors=Sultatos LG, Pastino GM, Rosenfeld CA, Flynn EJ|title=Incorporation of the genetic control of alcohol dehydrogenase into a physiologically based pharmacokinetic model for ethanol in humans|journal=Toxicological Sciences|volume=78|issue=1|pp=20–31|date=March 2004|pmid=14718645|doi=10.1093/toxsci/kfh057}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Edenberg HJ, McClintick JN | title = Alcohol Dehydrogenases, Aldehyde Dehydrogenases, and Alcohol Use Disorders: A Critical Review | journal = Alcoholism: Clinical and Experimental Research | volume = 42 | issue = 12 | pp= 2281–2297 | date = December 2018 | pmid = 30320893 | doi = 10.1111/acer.13904 | pmc = 6286250}}</ref> Ez nagy mennyiségben van jelen a májban és a gyomorfalban.<ref name="Farrés">{{cite journal | vauthors = Farrés J, Moreno A, Crosas B, Peralba JM, Allali-Hassani A, Hjelmqvist L, Jörnvall H, Parés X | display-authors = 6 | title = Alcohol dehydrogenase of class IV (sigma sigma-ADH) from human stomach. cDNA sequence and structure/function relationships | journal = European Journal of Biochemistry | volume = 224 | issue = 2 | pages = 549–57 | date = September 1994 | pmid = 7925371 | doi = 10.1111/j.1432-1033.1994.00549.x}}</ref> Az etanol acetaldehiddé (etanal) való oxidációját katalizálja:
:<chem>CH3CH2OH + NAD+ -> CH3CHO + NADH + H+</chem>
Ez lehetővé teszi [[alkoholos ital]]ok fogyasztását, de valószínű evolúciós célja az ételekben lévő vagy baktériumok által termelt alkoholok lebontása az emésztőrendszerben.<ref name="medicinenet">{{cite web|url=http://www.medicinenet.com/alcohol_and_nutrition/article.htm | title = Alcohol and Nutrition|author=Kovács B. Stöppler M. C.| publisher = MedicineNet, Inc.|access-date=2011-06-07|archive-url=https://web.archive.org/web/20110623122224/http://www.medicinenet.com/alcohol_and_nutrition/article.htm | archive-date = 23 June 2011 | url-status = dead }}</ref>

A [[retinol]] ([[A-vitamin]]) reverzibilis oxidációjában a később irreverzibilisen a több száz gén expresszióját szabályozó [[retinsav]]vá alakuló [[retinaldehid]]dé (más néven retinal) is részt vesz.<ref name="Duester">{{cite journal | vauthors = Duester G | title = Retinoic acid synthesis and signaling during early organogenesis | journal = Cell | volume = 134 | issue = 6 | pages = 921–31 | date = September 2008 | pmid = 18805086 | pmc = 2632951 | doi = 10.1016/j.cell.2008.09.002}}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Hellgren M, Strömberg P, Gallego O, Martras S, Farrés J, Persson B, Parés X, Höög JO | title = Alcohol dehydrogenase 2 is a major hepatic enzyme for human retinol metabolism | url = https://archive.org/details/sim_cellular-and-molecular-life-sciences_2007-02_64_4/page/498 | journal = Cellular and Molecular Life Sciences | volume = 64 | issue = 4 | pages = 498–505 | date = February 2007 | pmid = 17279314 | doi = 10.1007/s00018-007-6449-8 | s2cid = 21612648 }}</ref><ref>{{cite book |vauthors=Blaner WS |title = Present Knowledge in Nutrition, Eleventh Edition |chapter = Vitamin A | veditors = Marriott BP, Birt DF, Stallings VA, Yates AA |publisher = Academic Press (Elsevier) |year=2020 |location = London, United Kingdom |pages = 73–92 |isbn=978-0-323-66162-1}}</ref>

{|
|{{protein infobox
| Name = [[ADH1A|alkohol-dehidrogenáz 1A, α polipeptid]]
| caption =
| image =
| width =
| HGNCid = 249
| Symbol = [[ADH1A]]
| AltSymbols = ADH1
| EntrezGene = 124
| OMIM = 103700
| RefSeq = NM_000667
| UniProt = P07327
| PDB =
| ECnumber = 1.1.1.1
| CAS_number=
| Chromosome = 4
| Arm = q
| Band = 23
| LocusSupplementaryData =
}}
|{{protein infobox
| Name = [[ADH1B|alkohol-dehidrogenáz 1B, β polipeptid]]
| caption =
| image =
| width =
| HGNCid = 250
| Symbol = [[ADH1B]]
| AltSymbols = ADH2
| EntrezGene = 125
| OMIM = 103720
| RefSeq = NM_000668
| UniProt = P00325
| PDB =
| ECnumber = 1.1.1.1
| Chromosome = 4
| Arm = q
| Band = 23
| LocusSupplementaryData =
}}
|{{protein infobox
| Name = [[ADH1C|alkohol-dehidrogenáz 1C, γ polipeptid]]
| caption =
| image =
| width =
| HGNCid = 251
| Symbol = [[ADH1C]]
| AltSymbols = ADH3
| EntrezGene = 126
| OMIM = 103730
| RefSeq = NM_000669
| UniProt = P00326
| PDB =
| ECnumber = 1.1.1.1
| Chromosome = 4
| Arm = q
| Band = 23
| LocusSupplementaryData =
}}
|}
Az alkohol-dehidrogenáz okozza más alkoholok toxicitását: például a [[metanol]] [[formaldehid]]dé alakításában, mely [[hangyasav]]vá válik.<ref>{{cite book|vauthors=Ashurst JV, Nappe TM|chapter=Methanol Toxicity|year=2020|chapter-url= http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK482121/| title = StatPearls |place= Treasure Island (FL)|publisher=StatPearls Publishing|pmid=29489213|access-date=2020-11-06}}</ref>

Az alkohol-dehidrogenáz-aktivitás kortól, nemtől és populációtól függ. Például a fiatal nők nem képesek annyira gyorsan feldolgozni az alkoholt, mint a fiatal férfiak, mert nem fejezik ki akkora mértékben az alkohol-dehidrogenázt.<ref name="pmid12107043">{{cite journal | vauthors = Parlesak A, Billinger MH, Bode C, Bode JC | title = Gastric alcohol dehydrogenase activity in man: influence of gender, age, alcohol consumption and smoking in a caucasian population | journal = Alcohol and Alcoholism | volume = 37 | issue = 4 | pages = 388–93 | year = 2002 | pmid = 12107043 | doi = 10.1093/alcalc/37.4.388 | doi-access = free }}</ref> Az aktivitási szint nemcsak az expressziós szinttől függhet, hanem a populáció [[allél]]diverzitásától is

A II., III., IV. és V. osztályú alkohol-dehidrogenázokat kódoló gének az [[ADH4]], az [[ADH5]], az [[ADH7]], illetve az [[ADH6]].
<div style="overflow:auto;">
{|
|{{protein infobox
| Name = [[ADH4|alkohol-dehidrogenáz 4 (II. osztály), π polipeptid]]
| caption =
| image =
| width =
| HGNCid = 252
| Symbol = [[ADH4]]
| AltSymbols =
| EntrezGene = 127
| OMIM = 103740
| RefSeq = NM_000670
| UniProt = P08319
| PDB =
| ECnumber = 1.1.1.1
| Chromosome = 4
| Arm = q
| Band = 22
| LocusSupplementaryData =
}}
|{{protein infobox
| Name = [[ADH5|alkohol-dehidrogenáz 5 (III. osztály), χ polipeptid]]
| caption =
| image =
| width =
| HGNCid = 253
| Symbol = [[ADH5]]
| AltSymbols =
| EntrezGene = 128
| OMIM = 103710
| RefSeq = NM_000671
| UniProt = P11766
| PDB =
| ECnumber = 1.1.1.1
| Chromosome = 4
| Arm = q
| Band = 23
| LocusSupplementaryData =
}}
|{{protein infobox
| Name = [[ADH6|alkohol-dehidrogenáz 6 (V. osztály)]]
| caption =
| image =
| width =
| HGNCid = 255
| Symbol = [[ADH6]]
| AltSymbols =
| EntrezGene = 130
| OMIM = 103735
| RefSeq = NM_000672
| UniProt = P28332
| PDB =
| ECnumber = 1.1.1.1
| Chromosome = 4
| Arm = q
| Band = 23
| LocusSupplementaryData =
}}
|{{protein infobox
| Name = [[ADH7|alkohol-dehidrogenáz 7 (IV. osztály), μ vagy σ polipeptid]]
| caption =
| image =
| width =
| HGNCid = 256
| Symbol = [[ADH7]]
| AltSymbols =
| EntrezGene = 131
| OMIM = 600086
| RefSeq = NM_000673
| UniProt = P40394
| PDB =
| ECnumber = 1.1.1.1
| Chromosome = 4
| Arm = q
| Band = 23
| LocusSupplementaryData = -q24}}
|}</div>

===Élesztő és baktériumok===
Szemben az emberrel, az élesztő és a baktériumok (kivéve a [[tejsavbaktériumok]]at és adott esetben az ''[[Escherichia coli]]''t) a glükózt nem laktáttá, hanem etanollá és {{chem|CO|2}}-dá fermentálják. A teljes reakció:
:<chem>C6H12O6 + 2 ADP + 2 P_{i} -> 2 C2H5OH + 2 CO2 + 2 ATP + 2 H2O</chem><ref name="isbn0-7167-4339-6">{{cite book|author=M. Cox, D. R. Nelson, A. L. Lehninger|title=Lehninger Principles of Biochemistry | publisher=W. H. Freeman|location = San Francisco | year = 2005 | page = [https://archive.org/details/lehningerprincip00lehn_0/page/180 180] | isbn = 978-0-7167-4339-2 | url = https://archive.org/details/lehningerprincip00lehn_0/page/180 | url-access=registration}}</ref>

[[Fájl:AlcoholDehydrogenase-1A4U.png|bélyegkép|jobbra|Alkohol-dehidrogenáz]]
Az élesztőben<ref>{{cite journal|vauthors=Leskovac V, Trivić S, Pericin D|title=The three zinc-containing alcohol dehydrogenases from baker's yeast, Saccharomyces cerevisiae|journal=FEMS Yeast Research|volume=2|issue=4|pp=481–494|date= December 2002|pmid=12702265|doi=10.1111/j.1567-1364.2002.tb00116.x|doi-access=free}}</ref> és számos baktériumban az alkohol-dehidrogenáz fontos a fermentációban: a [[glikolízis]]kor keletkező [[piruvát]] acetaldehiddé és szén-dioxiddá alakul, majd az acetaldehidet az ADH1 redukálja etanollá. Ekkor újra létrejön az {{chem|NAD|+}}, így a glikolízis folytatódhat. Ezt használja ki az ember alkoholos italok előállítására, mikor az élesztő fermentál gyümölcsöket vagy gabonát. Az élesztő termeli és fogyaszthatja saját alkoholját.

A fő alkohol-dehidrogenáz az élesztőben nagyobb az emberinél, 4 alegységből áll. Szintén cink van az aktív helyében. Az állatok cinktartalmú alkohol-dehidrogenázaival együtt ezek alkotják a „hosszú láncú” alkohol-dehidrogenázokat.

Az élesztőben jelen van továbbá az [[ADH2]] alkohol-dehidrogenáz, mely az ADH1 gén duplikátumaként fejlődött ki.<ref>[https://www.yeastgenome.org/locus/adh1 ADH1]</ref> Ezt az élesztő az etanol acetaldehiddé alakításában használja, és csak alacsony cukorkoncentráció mellett fejeződik ki. E két enzim lehetővé teszi az élesztőnek az alkoholtermelést cukorbőségben (mely a versenytársakat elöli), majd ezeket oxidálja, ha a cukor és a verseny megszűnt.<ref name="Festive special: The brewers tale - life - 23 December 2006 - New Scientist">{{cite magazine|url=https://www.newscientist.com/channel/life/mg19225831.100-festive-special-the-brewers-tale.html|title=Festive special: The brewer's tale - life|author=A. Coghlan| date=2006-12-23|magazine=New Scientist|access-date = 2009-04-27| archive-url= https://web.archive.org/web/20080915051831/http://www.newscientist.com/channel/life/mg19225831.100-festive-special-the-brewers-tale.html| archive-date=2008-09-15| url-status=live}}</ref><ref>[https://www.yeastgenome.org/locus/adh2 ADH2]</ref>

===Növényekben===
A növényi ADH az élesztőével és a baktériumokéval azonos reakciót katalizál, lehetővé téve az állandó {{chem|NAD|+}}-mennyiséget. A kukoricában 2 ADH-változat van, az ADH1 és az ADH2, az ''[[Arabidopsis thaliana]]'' csak 1-gyel rendelkezik. Ez utóbbi 47%-ban hasonlít a lómáj-ADH-hoz. Szerkezetileg és funkcióban fontos részek, például a katalitikus és a nem katalitikus cink ligandumait alkotó 7 aminosav viszont megmaradtak, így feltehetően hasonló az enzimek szerkezete.<ref>{{cite journal | vauthors = Chang C, Meyerowitz EM | title = Molecular cloning and DNA sequence of the Arabidopsis thaliana alcohol dehydrogenase gene | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America| volume = 83 | issue = 5 | pages = 1408–12 | date = March 1986 | pmid = 2937058 | pmc = 323085 | doi = 10.1073/pnas.83.5.1408 | bibcode = 1986PNAS...83.1408C | doi-access = free}}</ref> Az ADH kis mennyiségben kifejeződik agar-agaron nőtt fiatal növények gyökerein. Ha a gyökerek nem kapnak oxigént, az ''ADH''-expresszió jelentősen nő.<ref>{{cite journal|vauthors=Chung HJ, Ferl RJ|title=Arabidopsis alcohol dehydrogenase expression in both shoots and roots is conditioned by root growth environment |url=https://archive.org/details/sim_plant-physiology_1999-10_121_2/page/429| journal = Plant Physiology | volume = 121 | issue = 2 | pages = 429–36 | date = October 1999 | pmid = 10517834 | pmc = 59405|doi=10.1104/pp.121.2.429}}</ref> Szintén nő az expresszió dehidratáció, alacsony hőmérséklet és [[abszcizinsav]] jelenlétében, és fontos a termésérésben, a mag- és virágporfejlődésben.<ref name=Thompson>{{cite journal | vauthors = Thompson CE, Fernandes CL, de Souza ON, de Freitas LB, Salzano FM | title = Evaluation of the impact of functional diversification on Poaceae, Brassicaceae, Fabaceae, and Pinaceae alcohol dehydrogenase enzymes | journal = Journal of Molecular Modeling | volume = 16 | issue = 5 | pp=919–928|date = May 2010 | pmid = 19834749 | doi= 10.1007/s00894-009-0576-0 | s2cid = 24730389}}</ref> Az eltérő fajok ''ADH''-inak eltérése használható eltérő növényfajok kapcsolatainak vizsgálatára.<ref>{{cite journal | vauthors = Järvinen P, Palmé A, Orlando Morales L, Lännenpää M, Keinänen M, Sopanen T, Lascoux M | title = Phylogenetic relationships of Betula species (Betulaceae) based on nuclear ADH and chloroplast matK sequences | journal = American Journal of Botany | volume = 91 | issue = 11 | pages = 1834–45 | date = November 2004 | pmid = 21652331 | doi = 10.3732/ajb.91.11.1834 | url = http://www.amjbot.org/cgi/content/abstract/91/11/1834 | archive-url = https://web.archive.org/web/20100526070916/http://www.amjbot.org/cgi/content/abstract/91/11/1834 | url-status = live | archive-date = 26 May 2010}}</ref> Ideális gén kis mérete (2-3 kb hosszú, mintegy 1000 nukleotidos kódoló szakasszal) és alacsony másolatszáma miatt.<ref name=Thompson/>

=== Vastartalmú ===
Egy harmadik, az előző kettőhöz nem kapcsolódó alkohol-dehidrogenáz-család a vastartalmúaké. Ezek baktériumokban, archeákban és gombákban fordul elő. Ezen enzimek a fentiekhez képest oxigénérzékenyebbek.<ref>{{cite journal|title=An Unusual Oxygen-Sensitive, Iron- and Zinc-Containing Alcohol Dehydrogenase from the Hyperthermophilic Archaeon Pyrococcus furiosus|author=Kesen Ma, Michael W. W. Adams|date=1999-02-15|journal=J. Bacteriol.|doi=10.1128/jb.181.4.1163-1170.1999|pmc= 93493|pmid=9973342}}</ref>
Vastartalmú alkohol-dehidrogenázok például:
*''[[Saccharomyces cerevisiae]]'' alkohol-dehidrogenáz 4 (ADH4 gén)<ref name="pmid2823079">{{cite journal | vauthors = Williamson VM, Paquin CE | title = Homology of Saccharomyces cerevisiae ADH4 to an iron-activated alcohol dehydrogenase from Zymomonas mobilis | journal = Molecular & General Genetics | volume = 209 | issue = 2 | pages = 374–81 | date = September 1987 | pmid = 2823079 | doi = 10.1007/bf00329668 | s2cid = 22397371}}</ref>
*''[[Zymomonas mobilis]]'' alkohol-dehidrogenáz 2 (adhB gén)<ref name="pmid3584063">{{cite journal | vauthors = Conway T, Sewell GW, Osman YA, Ingram LO | title = Cloning and sequencing of the alcohol dehydrogenase II gene from Zymomonas mobilis | url = https://archive.org/details/sim_journal-of-bacteriology_1987-06_169_6/page/2591 | journal = Journal of Bacteriology | volume = 169 | issue = 6 | pages = 2591–7 | date = June 1987 | pmid = 3584063 | pmc = 212129 | doi =10.1128/jb.169.6.2591-2597.1987}}</ref>
* ''[[Escherichia coli]]'' propándiol-oxidoreduktáz {{EC|1.1.1.77}} (fucO gén),<ref name="pmid2661535">{{cite journal|vauthors=Conway T, Ingram LO|title=Similarity of Escherichia coli propanediol oxidoreductase (fucO product) and an unusual alcohol dehydrogenase from Zymomonas mobilis and Saccharomyces cerevisiae |url=https://archive.org/details/sim_journal-of-bacteriology_1989-07_171_7/page/3754| journal = Journal of Bacteriology | volume = 171 | issue=7|pp=3754–9|date=July 1989|pmid=2661535|pmc=210121|doi=10.1128/jb.171.7.3754-3759.1989}}</ref> mely a [[fukóz]] anyagcseréjében vesz részt, és vas(II)-ionokat is tartalmazhat.
* ''[[Clostridium acetobutylicum]]'' [[NADPH]]- és [[NADH]]-dependens butanol-dehidrogenáz {{EC|1.1.1.-}}, adh1, bdhA és bdhB gének),<ref name="pmid1385386">{{cite journal|vauthors=Walter KA, Bennett GN, Papoutsakis ET|title=Molecular characterization of two Clostridium acetobutylicum ATCC 824 butanol dehydrogenase isozyme genes|url=https://archive.org/details/sim_journal-of-bacteriology_1992-11_174_22/page/7149|journal=Journal of Bacteriology|volume=174|issue=22|pp=7149–58|date=November 1992|pmid=1385386|pmc=207405|doi=10.1128/jb.174.22.7149-7158.1992}}</ref> melyek [[butanol]]t és etanolt használnak szubsztrátként
* ''E. coli'' adhE,<ref name="pmid2015910">{{cite journal|vauthors=Kessler D, Leibrecht I, Knappe J|title=Pyruvate-formate-lyase-deactivase and acetyl-CoA reductase activities of Escherichia coli reside on a polymeric protein particle encoded by adhE | journal=FEBS Letters|volume=281|issue=1–2|pp=59–63|date=April 1991|pmid=2015910|doi=10.1016/0014-5793(91)80358-A|s2cid=22541869}}</ref> 3 különböző funkciót betöltő vasdependens enzim: alkohol-dehidrogenáz, [[acetaldehid-dehidrogenáz]] {{EC|1.2.1.10}} és piruvát-formiát-liáz-deaktiváz.
*Bakteriális [[glicerin-dehidrogenáz]] {{EC|1.1.1.6}} (gldA vagy dhaD gén).<ref name="pmid8132480">{{cite journal | vauthors = Truniger V, Boos W | title = Mapping and cloning of gldA, the structural gene of the Escherichia coli glycerol dehydrogenase | url = https://archive.org/details/sim_journal-of-bacteriology_1994-03_176_6/page/1796 | journal = Journal of Bacteriology | volume = 176 | issue = 6 | pages = 1796–800 | date = March 1994 | pmid = 8132480 | pmc = 205274 | doi =  10.1128/jb.176.6.1796-1800.1994}}</ref>
* ''[[Clostridium kluyveri]]'' NAD-dependens [[4-hidroxibutirát-dehidrogenáz]] (4hbd) {{EC|1.1.1.61}}
* ''[[Citrobacter freundii]]'' és ''[[Klebsiella pneumoniae]]'' [[1,3-propándiol-dehidrogenáz]] {{EC|1.1.1.202}} (gene dhaT)
* ''Bacillus methanolicus'' NAD-dependens [[metanol-dehidrogenáz]] {{EC|1.1.1.244}}<ref name="pmid1644761">{{cite journal | vauthors = de Vries GE, Arfman N, Terpstra P, Dijkhuizen L | title = Cloning, expression, and sequence analysis of the Bacillus methanolicus C1 methanol dehydrogenase gene | url = https://archive.org/details/sim_journal-of-bacteriology_1992-08_174_16/page/5346 | journal = Journal of Bacteriology | volume = 174 | issue = 16 | pages = 5346–53 | date = August 1992 | pmid = 1644761 | pmc = 206372 | doi =  10.1128/jb.174.16.5346-5353.1992}}</ref>
*''E. coli'' és ''[[Salmonella typhimurium]]'' eutG [[etanolamin]]-használó fehérje.
*''E. coli'' yiaY feltételezett fehérje.
=== További típusok ===
Tobánni alkohol-dehidrogenázok a kinoenzimek, melyek akceptora kinoid kofaktor (például pirrolokinolin-kinon, PQQ). Például a metilotróf baktériumok metanol-dehidrogenáza ilyen enzim.

==Alkalmazásai==
A biotranszformációban az alkohol-dehidrogenázok gyakoriak királis alkoholok enantiomertiszta sztereoizomerjeinek előállításához. Gyakran elérhető nagy kemo- és enantioszelektivitás. Példa erre a ''[[Lactobacillus brevis]]'' alkohol-dehidrogenáza (''Lb''ADH), mely gyakran használt enzim.<ref>{{cite journal |vauthors=Leuchs S, Greiner L |title=Alcohol dehydrogenase from ''Lactobacillus brevis'': A versatile catalyst for enenatioselective reduction |journal=CABEQ |pp=267–281 |year=2011 |url=http://www.hdki.hr/cabeq/pdf/25_2_2011/Cabeq_2011_02_13.pdf |archive-url=https://ghostarchive.org/archive/20221009/http://www.hdki.hr/cabeq/pdf/25_2_2011/Cabeq_2011_02_13.pdf |archive-date=2022-10-09 |accessdate=2023-09-24 |archiveurl=https://ghostarchive.org/archive/20221009/http://www.hdki.hr/cabeq/pdf/25_2_2011/Cabeq_2011_02_13.pdf |archivedate=2022-10-09 }}</ref> A nagy kemospecificitás 2 potenciális redoxihelyet tartalmazó vegyületekkel támasztható alá. Például a [[fahéjaldehid]] rendelkezik alifás kettős kötéssel és aldehiddel. Számos hagyományos katalizátorral ellentétben az alkohol-dehidrogenázok csak utóbbira hatnak, csak [[fahéjalkohol]]t adva.<ref name="pmid19420690">{{cite journal | vauthors = Zucca P, Littarru M, Rescigno A, Sanjust E | title = Cofactor recycling for selective enzymatic biotransformation of cinnamaldehyde to cinnamyl alcohol | journal = Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry | volume = 73 | issue = 5 | pages = 1224–6 | date = May 2009 | pmid = 19420690 | doi = 10.1271/bbb.90025 | s2cid = 28741979 }}</ref>

Az üzemanyagcellákban az alkohol-dehidrogenázok használhatók az üzemanyag bontásához etanolcella esetén. A [[Saint Louis-i Egyetem]] kutatói széntámogatott alkohol-dehidrogenázt használtak poli([[metilénzöld]]) anóddal, [[nafion]]membránnal, a fajlagos áramerősség mintegy 50 μ[[amper|A]]/cm<sup>2</sup> volt.<ref name="pmid15672138">{{cite journal|vauthors=Moore CM, Minteer SD, Martin RS|title=Microchip-based ethanol/oxygen biofuel cell|journal=Lab on a Chip|volume=5|issue=2|pp= 218–25 | date = February 2005 | pmid = 15672138 | doi = 10.1039/b412719f }}</ref>

1949-ben [[Efraim Racker]] az alkohol-dehidrogenáz-aktivitás egységét ama mennyiségként definiálta, mely percenként 0,001 törésmutató-változást okoz az [[assay]] szabványos körülményei közt.<ref name="pmid15443900">{{cite journal|vauthors= Racker E | title = Crystalline alcohol dehydrogenase from baker's yeast | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 184 | issue = 1 | pages = 313–9 | date = May 1950 | doi = 10.1016/S0021-9258(19)51151-6 | pmid = 15443900|doi-access = free}}</ref> Később azonban az enzimatikus egység (EU) alkalmazása vált gyakoribbá: egy egység alkohol-dehidrogenáz 1 μmol [[etanol]]t alakít [[acetaldehid]]dé percenként 8,8 pH-n, 25 °C-on.<ref>{{cite web | title = Enzymatic Assay of Alcohol Dehydrogenase (EC 1.1.1.1) | url = http://www.sigmaaldrich.com/technical-documents/protocols/biology/enzymatic-assay-of-alcohol-dehydrogenase.html | publisher = Sigma Aldrich | access-date = 13 July 2015}}</ref>

== Klinikai jelentősége ==
=== Alkoholizmus ===
Számos tanulmány szerint az [[etanolmetabolizmus]]t befolyásoló ADH-változások az alkoholfüggőség kockázatát befolyásolhatják.<ref name=":0" /><ref name=":1" /><ref name=":2" /><ref name=":3" /><ref>{{cite journal|vauthors=Sanchez-Roige S, Palmer AA, Fontanillas P, Elson SL, Adams MJ, Howard DM, Edenberg HJ, Davies G, Crist RC, Deary IJ, McIntosh AM, Clarke TK|display-authors=6|title=Genome-Wide Association Study Meta-Analysis of the Alcohol Use Disorders Identification Test (AUDIT) in Two Population-Based Cohorts|journal=The American Journal of Psychiatry|volume=176|issue=2|pp=107–118|date=February 2019|pmid=30336701|pmc=6365681|doi=10.1176/appi.ajp.2018.18040369}}</ref> A legerősebb hatást az ADH1B változásai váltják ki, melyek növelik az etanol acetaldehiddé alakulásának sebességét. Egy változat a kelet-ázsiai és a közel-keleti népességekben gyakori, egy másik az afrikaiakban.<ref name=":1" /> Mindkét változat csökkenti az alkoholizmus kockázatát, de ennek ellenére is előfordulhat alkoholizmus. További néhány gén is kapcsolatban állhat vele, és sokkal több ismeretlen még.<ref>{{cite journal|vauthors=Kranzler HR, Zhou H, Kember RL, Vickers Smith R, Justice AC, Damrauer S, Tsao PS, Klarin D, Baras A, Reid J, Overton J, Rader DJ, Cheng Z, Tate JP, Becker WC, Concato J, Xu K, Polimanti R, Zhao H, Gelernter J|display-authors=6|title=Genome-wide association study of alcohol consumption and use disorder in 274,424 individuals from multiple populations|journal=Nature Communications|volume=10|issue=1|page=1499|date=April 2019|pmid=30940813|pmc=6445072|doi=10.1038/s41467-019-09480-8|bibcode=2019NatCo..10.1499K}}</ref> Még folyik a gének azonosítása és az alkoholizmusra gyakorolt hatásuk vizsgálata.
=== Függőség ===
A függőség is kapcsolatban lehet az ADH-val, mely kapcsolatban állhat az alkoholizmussal. Egy tanulmány szerint a függőséggel 7 ADH-gén állhat kapcsolatban, de további kutatások szükségesek.<ref name="pmid17185388">{{cite journal|vauthors= Luo X, Kranzler HR, Zuo L, Wang S, Schork NJ, Gelernter J|title=Multiple ADH genes modulate risk for drug dependence in both African- and European-Americans|journal=Human Molecular Genetics|volume=16|issue=4|pp=380–390|date=February 2007| pmid=17185388|pmc=1853246|doi=10.1093/hmg/ddl460}}</ref> Az alkohol- és más függőségek rendelkezhetnek közös kockázati tényezővel, de mivel az alkoholfüggőség gyakran más függőséggel együtt jár, az ADH és más függőségek kapcsolata nem feltétlenül ok-okozati.
=== Mérgezés===
A [[fomepizol]], az alkohol-dehidrogenáz [[kompetitív gátlás|kompetitív gátlója]] használható akut [[metanol]]-<ref>International Programme on Chemical Safety (IPCS): Methanol (PIM 335), [http://www.inchem.org/documents/pims/chemical/pim335.htm#10.%20MANAGEMENT], retrieved on 1 March 2008</ref> vagy [[etilénglikol]]-mérgezéshez.<ref name="pmid18072148">{{cite journal|vauthors=Velez LI, Shepherd G, Lee YC, Keyes DC|title=Ethylene glycol ingestion treated only with fomepizole | journal = Journal of Medical Toxicology | volume = 3 | issue = 3 | pp= 125–8 | date = September 2007 | pmid = 18072148|pmc=3550067|doi=10.1007/BF03160922}}</ref> Ez megakadályozza a metanol vagy az etilénglikol mérgező metabolitokká (például hangyasavvá, formaldehiddé vagy glikoláttá) alakulását. Hasonló eredmény érhető el etanollal, szintén az ADH kompetitív gátlása miatt.
=== Gyógyszer-metabolizmus===
A [[hidroxizin]]t az alkohol-dehidrogenáz az aktív [[cetirizin]]né bontja le. Más alkoholcsoportot tartalmazó gyógyszerek hasonlóan bonthatók le, ha nincs sztérikusan gátolva az aktív helyhez való kötés.<ref>{{cite book|vauthors=Nelson W| chapter=Chapter 36: Nonsteroidal anti-inflammatory drugs|veditors=Foye WO, Lemke TL, Williams DA|title=Foye's Principles of Medicinal Chemistry|url=https://archive.org/details/foyesprincipleso0000unse|edition=7.|year=2013|isbn=978-1-60913-345-0|location=Philadelphia|publisher=Wolters Kluwer Health/Lippincott Williams & Wilkins}}</ref>
== Jegyzetek==
{{jegyzetek}}
==Fordítás==
{{fordítás|en|Alcohol dehydrogenase|1172338931}}
==Kapcsolódó szócikkek==
*[[Aldehid-dehidrogenáz]]
== További információk==
{{commonskat|Alcohol dehydrogenase}}
* [https://web.archive.org/web/20080517055711/http://www.biochem.ucl.ac.uk/bsm/enzymes/ec1/ec01/ec01/ec0001/index.html PDBsum] has links to three-dimensional structures of various alcohol dehydrogenases contained in the [[Protein Data Bank]]
* [http://www.expasy.org/cgi-bin/nicezyme.pl?1.1.1.1 ExPASy] contains links to the alcohol dehydrogenase sequences in [[Swiss-Prot]], to a [[Medline]] literature search about the enzyme, and to entries in other databases.
* [https://www.ebi.ac.uk/pdbe/pdbe-kb/proteins/P07327 PDBe-KB] provides an overview of all the structure information available in the PDB for Alcohol dehydrogenase 1A.
* [https://www.ebi.ac.uk/pdbe/pdbe-kb/proteins/P00325 PDBe-KB] provides an overview of all the structure information available in the PDB for Alcohol dehydrogenase 1B.
* [https://www.ebi.ac.uk/pdbe/pdbe-kb/proteins/P00326 PDBe-KB] provides an overview of all the structure information available in the PDB for Alcohol dehydrogenase 1C.
* [https://www.ebi.ac.uk/pdbe/pdbe-kb/proteins/P08319 PDBe-KB] provides an overview of all the structure information available in the PDB for Alcohol dehydrogenase 4.
* [https://www.ebi.ac.uk/pdbe/pdbe-kb/proteins/P11766 PDBe-KB] provides an overview of all the structure information available in the PDB for Alcohol dehydrogenase class-3.