Citokróm c-reduktáz forrásának megtekintése

{{protein infobox
| Symbol = UCR_TM
| Name = UCR_TM
| image = Cytochrome1ntz.PNG
| width =300
| caption = [[Ubikinon]]hoz kapcsolódó mitokondriális citokróm bc komplex kristályszerkezete.<ref name="pmid12885240">{{PDB|1ntz}}; {{cite journal | vauthors = Gao X, Wen X, Esser L, Quinn B, Yu L, Yu CA, Xia D | title = Structural basis for the quinone reduction in the bc1 complex: a comparative analysis of crystal structures of mitochondrial cytochrome bc1 with bound substrate and inhibitors at the Qi site | journal = Biochemistry | volume = 42 | issue = 30 | pp=9067–80 |date=August 2003 | pmid = 12885240 | doi = 10.1021/bi0341814}}</ref>
| Pfam = PF02921
| Pfam_clan =
| InterPro = IPR004192
| SMART =
| PROSITE =
| MEROPS =
| SCOP = 1be3
| TCDB = 3.D.3
| OPM family = 92
| OPM protein = 3cx5
| CAZy =
| CDD =
| Membranome superfamily = 258
|Chromosome=MT|Arm=|Band=
}}

{{protein infobox
| Name       = ubikinol–citokróm c-reduktáz
| EC_number  = 7.1.1.8
| CAS_number = 9027-03-6
| GO_code    = 0008121
| image      =
| width      = 
| caption    = 
|Chromosome=8|Arm=p|Band=14
}}

[[Fájl:Complex III.png|bélyegkép|250px|A III. komplex reakcióinak rajza]]
A '''koenzim Q:citokróm ''c''-oxidoreduktáz''', más néven '''citokróm ''bc''<sub>1</sub> komplex''' vagy '''III. komplex''' az [[elektrontranszportlánc]] 3. komplexe ({{EC|1.10.2.2}}), mely fontos az ATP-szintézisben ([[oxidatív foszforiláció]]). Több alegységből álló fehérje, melyet a mitokondriális ([[citokróm b]]) és a sejtmagi genomok (más alegységek) is kódolnak. A III. komplex az aerob eukarióták mitokondriumaiban és a legtöbb eubaktérium belső membránjában jelen van. A III. komplex mutációi [[edzésintolerancia]] és sokszervi betegségek okozói. A bc1 komplex 11 alegységből áll, ebből 2 légzési (citokróm b, c1, Rieske-fehérje), 2 magfehérje és 6 alacsony molekulatömegű fehérje. Az ubikinol–citokróm c-reduktáz az alábbi reakciót katalizálja:
:{{chem|QH|2}} + 2 Cyt c<sup>3+</sup> <math>\rightleftharpoons</math> Q + 2 Cyt c<sup>2+</sup> + 2 H<sup>+</sup>

Így az enzim két szubsztrátja a kinol ({{chem|QH|2}}) és az oxidált ({{chem|Fe|3+}}) [[citokróm c]], a termékek a [[kinonok|kinon]] (Q), a redukált ({{chem|Fe|2+}}) citokróm c és két [[proton]] ({{chem|H|+}}).

Az enzim difenolokat és hasonló vegyületeket donorként, az oxidált citokróm c-t akceptorként használó [[oxidoreduktáz]]. 4 [[kofaktor (biokémia)|kofaktora]] van: a citokróm c<sub>1</sub>, a citokróm b-562, a citokróm b-566 és a két vasat tartalmazó Rieske-típusú [[ferredoxin]].
== Nevezéktan ==
Az enzimosztály szabályos neve ubikinol:ferricitokróm c-oxidoreduktáz. További gyakran használt nevek:
* koenzim Q-citokróm c reduktáz,
* dihidrokoenzim Q–citokróm c reduktáz,
* reduckált ubikinon–citokróm c-reduktáz,
*III. komplex (mitokondriális elektrontranszport),
* ubikinon–citokróm c-reduktáz.

== Szerkezet ==
[[Fájl:Cytochrome bc1 complex.png|bélyegkép|400px|A III. komplex szerkezete]]
Más nagy protonpumpákhoz képest az alegységszám kicsi, akár 3 polipeptidlánc is lehet. E szám fejlettebb állatokban akár 11 is lehet.<ref name="pmid9651245">{{cite journal|vauthors=Iwata S, Lee JW, Okada K, Lee JK, Iwata M, Rasmussen B, Link TA, Ramaswamy S, Jap BK | title = Complete structure of the 11-subunit bovine mitochondrial cytochrome bc1 complex|journal=Science|volume=281|issue=5373|pp=64–71|date=July 1998|pmid=9651245|doi=10.1126/science.281.5373.64|bibcode= 1998Sci...281...64I}}</ref> 3 alegységen van [[prosztetikus csoport]]. A citokróm ''b''-n két [[hem]] ''b'' (''b''<sub>L</sub> és ''b''<sub>H</sub>), a citokróm ''c''-n egy hem ''c'' ([[citokróm c1|''c''<sub>1</sub>]]) van, a Rieske vas-kén fehérjealegységen (ISP) két vasat és két ként tartalmazó [[vas-kén csoport]] található (2Fe•2S).

A III. komplex szerkezetei: {{PDB|1KYO}}, {{PDB|1L0L}}

== Összetétel ==
Gerincesekben a bc<sub>1</sub> komplex 11 alegységből áll: 3 légzési, 2 központi és 6 alacsony molekulatömegű részből.<ref name="pmid9565029">{{cite journal | vauthors=Zhang Z, Huang L, Shulmeister VM, Chi YI, Kim KK, Hung LW| title=Electron transfer by domain movement in cytochrome bc1. | journal=Nature | year= 1998 | volume= 392 | issue= 6677 |pp=677–684| doi=10.1038/33612 | pmid=9565029| bibcode=1998Natur.392..677Z | s2cid=4380033 |display-authors=etal}}</ref><ref name="pmid22690928">{{cite journal| vauthors=Hao GF, Wang F, Li H, Zhu XL, Yang WC, Huang LS| title=Computational discovery of picomolar Q(o) site inhibitors of cytochrome bc1 complex. | journal=J Am Chem Soc | year= 2012 | volume= 134 | issue= 27 | pages= 11168–76 | doi=10.1021/ja3001908 | pmid=22690928|display-authors=etal}}</ref> A proteobakteriális komplexek azonban akár 3 részesek is lehetnek.<ref name=yang1984>{{cite journal |pmid=3017970 |vauthors=Yang XH, Trumpower BL |year=1986 |journal=J Biol Chem  |volume=261 |issue=26 |pp=12282–9|title=Purification of a three-subunit ubiquinol-cytochrome c oxidoreductase complex from Paracoccus denitrificans|doi=10.1016/S0021-9258(18)67236-9|doi-access=free}}</ref>
=== A III. komplex összetételének táblázata ===
{|{{széptáblázat}} border=1

!Szám
!Név
!Humán protein
!Fehérje leírása a [[UniProt]]on
!Humán fehérje [[Pfam]]-családja
|-
|colspan="5"|Légzési alegységek
|-
| 1 || MT-CYB / Cyt b ||  [[MT-CYB|CYB_HUMAN]]  || Citokróm b|| {{Pfam|PF13631}}
|-

| 2 || CYC1 / Cyt c1 ||  [[CYC1|CY1_HUMAN]]   || Citokróm c1, mitokondriális hemoprotein ||{{Pfam|PF02167 }}
|-

| 3 || Rieske / UCR1 ||  [[UQCRFS1|UCRI_HUMAN]]   ||Citokróm b-c1 komplex mitokondriális Rieske-alegysége {{EC|1.10.2.2}} || {{Pfam|PF02921 }},  {{Pfam|PF00355 }}
|-
|colspan="5"|Központi részek
|-

| 4 || QCR1 / SU1 ||  [[UQCRC1|QCR1_HUMAN]]   || Citokróm b-c1 komplex mitokondriális 1. alegysége||{{Pfam|PF00675}}, {{Pfam|PF05193}}
|-

| 5 || QCR2 / SU2 ||  [[UQCRC2|QCR2_HUMAN]]   || Citokróm b-c1 komplex mitokondriális 2. alegysége||{{Pfam|PF00675}}, {{Pfam|PF05193}}
|-

|-
|colspan="5"|Alacsony molekulatömegű részek
|-

| 6 || QCR6 / SU6 ||  [[UQCRH|QCR6_HUMAN]]   || Citokróm b-c1 komplex 6. mitokondriális alegysége||{{Pfam|PF02320 }}
|-

| 7 || QCR7 / SU7 ||  [[UQCRB|QCR7_HUMAN]]   || Citokróm b-c1 komplex 7. alegysége|| {{Pfam|PF02271 }}
|-

| 8 || QCR8 / SU8 ||  [[UQCRQ|QCR8_HUMAN]]   || Citokróm b-c1 komplex 8. alegysége|| {{Pfam|PF02939 }}
|-

| 9 || QCR9 / SU9 / UCRC ||  [[UQCR10|QCR9_HUMAN]]<sup>'''a'''</sup>     || Cytochrome b-c1 complex subunit 9 ||  {{Pfam|PF09165 }}
|-

| 10 || QCR10 / SU10 ||   [[UCRC|QCR10_HUMAN]]   || Cytochrome b-c1 complex subunit 10 ||  {{Pfam|PF05365 }}
|-

| 11 || QCR11 / SU11   ||  [[UQCR11|QCR11_HUMAN]]   || Cytochrome b-c1 complex subunit 11 || {{Pfam|PF08997 }}
|}
* <sup>'''a'''</sup> Gerincesekben egy 8 kDa-os termék a Rieske-fehérjének N-terminusán 9. alegységként megmarad. A 10. és 11. alegységek a gomba QCR9p és 10p egységeknek felelnek meg.

== Reaction ==
A [[koenzim Q]] oxidációjával és 4 [[proton]] mitokondriumból membránközi térbe való kerülésével járó citokróm ''c''-redukciót katalizálja:
: {{chem|QH|2}} + 2 Cyt ''c'' ({{chem|Fe|3+}}) + 2 H{{su|p=+|b=in}} → Q + 2 Cyt ''c'' ({{chem|Fe|2+}}) + 4 H{{su|p=+|b=out}}

A [[Q-ciklus]] során<ref name="pmid15047094">{{cite book|author1-link=David M. Kramer (biophysicist) | vauthors = Kramer DM, Roberts AG, Muller F, Cape J, Bowman MK | chapter = Q-Cycle Bypass Reactions at the Qo Site of the Cytochrome bc1 (And Related) Complexes | title = Quinones and Quinone Enzymes, Part B | journal = Meth. Enzymol. | volume = 382 | pages = 21–45 | year = 2004 | pmid = 15047094 | doi = 10.1016/S0076-6879(04)82002-0 | series = Methods in Enzymology | isbn = 978-0-12-182786-1}}</ref><ref name="pmid14977419">{{cite journal | author = Crofts AR | title = The cytochrome bc1 complex: function in the context of structure | url = https://archive.org/details/sim_annual-review-of-physiology_2004_66/page/689 | journal = Annu. Rev. Physiol. | volume = 66 | pages = 689–733 | year = 2004 | pmid = 14977419 | doi = 10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251 }}</ref> 2 proton fogy a mátrixból (M), 4 proton kerül a membránközi térbe (IM) és 2 elektront kap a citokróm ''c''.

==Reakciómechanizmus ==
[[Fájl:Theqcycle.gif|bélyegkép|400px|A Q-ciklus]]
A III. komplex reakciómechanizmusa az ubikinon- (Q-) ciklus. Ebben 4 proton kerül a pozitív (P) oldalra (membránközi tér), és 2-t vesz fel a negatív (N) oldal (mátrix), a membránra merőleges [[protongradiens]]t létrehozva. A reakcióban 2 [[ubikinol]] alakul [[ubikinon]]ná, és 1 ubikinon ubikinollá. A teljes reakcióban 2 elektron kerül át az ubikinolról az ubikinonra két citokróm ''c''-intermedierrel.

Összesített reakció:
* 2 {{chem|QH|2}} oxidálódik Q-ra
* 1 Q redukálódik {{chem|QH|2}}-re
* 2 Cyt c redukálódik
* 4 proton kerül az intermembrán térbe
* 2 protont vesz a mátrix fel
A reakció az alábbi lépésekben történik:

1. rész:
# A citokróm b egy ubikinolt és egy ubikinont köt.
# A 2Fe/2S központ és a hem B<sub>L</sub> egy-egy elektront vesznek le az ubikinolról, 2 protont adva az intermembrán térbe.
# 1 elektron kerül át a citokróm c<sub>1</sub>-re a 2Fe/2S központról, egy másik a hem B<sub>L</sub>-ről a hem B<sub>H</sub>-ra.
# A citokróm c<sub>1</sub> elektronját a citokróm c-re, a hem B<sub>H</sub> egy közeli ubikinonra viszi át, ubiszemikinon keletkezését okozva.
# A citokróm c diffundál. Az első, ubikinonná vált ubikinol felszabadul, a szemikinon kötve marad.
2. rész:
# A citokróm b újabb ubikinolt köt.
# A 2Fe/2S központ és a hem B<sub>L</sub> egy-egy elektront választanak le az ubikinolról, 2 protont az intermembrán térbe adva.
# 1 elektron kerül át a citokróm c<sub>1</sub>-re a 2Fe/2S központról, egy másik a hem B<sub>L</sub>-ről a hem B<sub>H</sub>-ra.
# A citokróm c<sub>1</sub> elektronját a citokróm c-re viszi át, az 1. részben keletkezett szemikinon a hem B<sub>H</sub>-ról felveszi a második elektront a mátrix két protonjával együtt.
# A második ubikinol (ubikinonként), valamint az új ubikinol kijönnek.<ref name="isbn0-12-518121-3">{{cite book|vauthors=Ferguson SJ, Nicholls D, Ferguson S | title=Bioenergetics|url=https://archive.org/details/bioenergetics30000nich |edition=3rd|publisher=Academic|location=San Diego|year= 2002|pp = [https://archive.org/details/bioenergetics30000nich/page/114 114]–117 | isbn = 978-0-12-518121-1 }}</ref>

== III. komplex-gátlók ==
3 különböző III. komplex-inhibitor-csoport van:
*az [[antimicin]] A a Q<sub>i</sub> helyre köt, gátolva az elektrontranszfert a hem ''b''<sub>H</sub>-ról az oxidált Q-ra (Qi helyi inhibitor)
*a [[mixotiazol]] és a [[stigmatellin]] a Q<sub>o</sub> helyre köt, gátolva a redukált {{chem|QH|2}}-ről a Rieske vas-kén fehérjére való transzfert. A mixotiazol különböző, de átfedő helyeken kötnek a Q<sub>o</sub> helyen: a mixotiazol a citokróm b<sub>L</sub>-hez közelebb köt („[[proximális]]” inhibitor), a stigmatellin távolabb köt a hem bL-től és közelebb a Rieske vas-kén fehérjéhez, mellyel erősen kölcsönhat.
Ezek közül néhányat fungicidként ([[strobilurin]]származékok, például az [[azoxistrobin]]; [[QoI]]-gátlók) és antimaláriás szerként ([[atovakon]]) forgalomba hoztak.

A [[propilhexedrin]] is gátolja a citokróm c-reduktázt.<ref name="pmid241101">{{Cite journal| pmid = 241101| year = 1975| last1 = Holmes| first1 = J. H.| title = Inhibitory effect of anti-obesity drugs on NADH dehydrogenase of mouse heart homogenates| journal = Research Communications in Chemical Pathology and Pharmacology| volume = 11| issue = 4| pages = 645–6| last2 = Sapeika| first2 = N| last3 = Zwarenstein| first3 = H}}</ref>

== Oxigén szabad gyökök ==
Néhány elektron az elektrontranszportláncot a [[IV. komplex]] elérése előtt elhagyja. Az elektronok idő előtti kilépése az oxigénre [[szuperoxid]] képződését okozza. E reakció azért fontos, mert a [[szuperoxid]] és más [[reaktív oxigénrészecskék]] erősen mérgezőek, és feltehetően számos betegségben szerepet játszhatnak (vö. [[szabadgyök-elmélet az öregedésről]]).<ref name="pmid17640558">{{cite journal|author=Muller, F. L.|author2=Lustgarten, M. S.|author3=Jang, Y.| author4 = Richardson, A.|author5=Van Remmen, H.|title=Trends in oxidative aging theories|journal=Free Radic. Biol. Med.|volume=43|issue=4|pp=477–503|year=2007|pmid=17640558|doi=10.1016/j.freeradbiomed.2007.03.034}}</ref> Az elektronszivárgás gyakran a Q<sub>o</sub> helyen történik, ezt az antimicin A stimulálja. Az antimicin A a ''b'' hemet redukált állapotban hagyja Q<sub>i</sub> helyen történő újraoxidációjuk megakadályozásával, ami növeli a Q<sub>o</sub> szemikinon egyensúlyi koncentrációját, mely az oxigénnel szuperoxidot alkotva reagál. A magas membránpotenciál feltehetően hasonló hatással jár.<ref name="pmid8870073">{{cite journal | author = Skulachev VP | title = Role of uncoupled and non-coupled oxidations in maintenance of safely low levels of oxygen and its one-electron reductants | url = https://archive.org/details/sim_quarterly-reviews-of-biophysics_1996-05_29_2/page/169 | journal = Q. Rev. Biophys. | volume = 29 | issue = 2 | pages = 169–202 |date=May 1996 | pmid = 8870073 | doi = 10.1017/s0033583500005795| s2cid=40859585}}</ref> A Q<sub>o</sub> helyen keletkező szuperoxid a mitokondriális mátrixba<ref name="Muller, F. 2000">{{cite journal | author = Muller F | title = The nature and mechanism of superoxide production by the electron transport chain: Its relevance to aging | journal = AGE | year = 2000 | volume = 23 | issue = 4 | pp= 227–253 | doi = 10.1007/s11357-000-0022-9 | pmid=23604868 | pmc=3455268}}</ref><ref name="Muller, F. L. 2004">{{cite journal | vauthors = Muller FL, Liu Y, Van Remmen H | title = Complex III releases superoxide to both sides of the inner mitochondrial membrane | journal = J. Biol. Chem. | volume = 279 | issue = 47 | pages = 49064–73 |date=November 2004 | pmid = 15317809 | doi = 10.1074/jbc.M407715200 | doi-access = free}}</ref> és az intermembrán térbe is kerülhet, ahonnan elérheti a citoszolt.<ref name="Muller, F. 2000" /><ref name="pmid11139407">{{cite journal | vauthors = Han D, Williams E, Cadenas E | title = Mitochondrial respiratory chain-dependent generation of superoxide anion and its release into the intermembrane space | journal = Biochem. J. | volume = 353 | issue = Pt 2 | pages = 411–6 |date=January 2001 | pmid = 11139407 | pmc = 1221585 | doi = 10.1042/0264-6021:3530411}}</ref> Ezt magyarázhatja, hogy a III. komplex a szuperoxidot membránpermeábilis [[hidroperoxil|HOO{{su|p=•}}]]-ként állítja elő, nem O{{su|b=2|p=-•}}-ként.<ref name="Muller, F. L. 2004" />

== Humán gének ==
*[[MT-CYB]]: [[mtDNS]] által kódolt citokróm b, mutációi összefüggenek az edzésintoleranciával
*[[CYC1]]: citokróm c1
*[[Citokróm c|CYCS]]: citokróm c
*[[UQCRFS1]]: Rieske vas-kén fehérje
*[[UQCRB]]: ubikinonkötő fehérje, mutációi a magi 3. típusú mitokondriális III. komplex-hiánnyal függnek össze
*[[UQCRH]]: kapcsolófehérje
*[[UQCRC2]]: 2. magrész, mutációi a magi 5. típusú mitokondriális III. komplex-hiánnyal függnek össze
*[[UQCRC1]]: 1. magrész
*[[UQCR]]: 6,4 kDa-os alegység
*[[UQCR10]]: 7,2 kDa-os alegység
*[[TTC19]]: újonnan azonosított alegység, mutációi a magi 2. típusú mitokondriális III. komplex-hiánnyal függnek össze

== A III. komplex génjeinek betegségokozó mutációi ==
A III. komplexhez kapcsolódó gének mutációinál általában edzésintolerancia jelentkezik.<ref name="pmid17053512">{{cite journal | author = DiMauro S | title = Mitochondrial myopathies | journal = Curr Opin Rheumatol | volume = 18|issue=6|pp= 636–641|date=November 2006|pmid=17053512|doi=10.1097/01.bor.0000245729.17759.f2|s2cid=29140366|url=http://www.bio.unipd.it/bam/PDF/13-3/03536DiMauro.pdf}}</ref><ref name="pmid17484047">{{cite journal | author = DiMauro S | title = Mitochondrial DNA medicine | journal = Biosci. Rep. | volume = 27 | issue = 1–3 | pp = 5–9 |date=June 2007 | pmid = 17484047 | doi = 10.1007/s10540-007-9032-5 | s2cid=5849380}}</ref> Más mutációk szeptooptikus diszpláziát<ref name="pmid11891837">{{cite journal | vauthors = Schuelke M, Krude H, Finckh B, Mayatepek E, Janssen A, Schmelz M, Trefz F, Trijbels F, Smeitink J | title = Septo-optic dysplasia associated with a new mitochondrial cytochrome b mutation | url = https://archive.org/details/sim_annals-of-neurology_2002-03_51_3/page/388 | journal = Ann. Neurol. | volume = 51 | issue = 3 | pp=388–392|date=March 2002|pmid=11891837|doi=10.1002/ana.10151| s2cid = 12425236}}</ref> és sokszervi rendellenességeket okoznak.<ref name="pmid11601507">{{cite journal | vauthors = Wibrand F, Ravn K, Schwartz M, Rosenberg T, Horn N, Vissing J | title = Multisystem disorder associated with a missense mutation in the mitochondrial cytochrome b gene | journal = Ann. Neurol. | volume = 50|issue=4|pp=540–543|date=October 2001|pmid= 11601507|doi=10.1002/ana.1224 | s2cid = 8944744}}</ref> A III. komplex megfelelő éréséért felelő [[BCSIL]] gén mutációi [[Björnstad-szindróma|Björnstad]]- és [[GRACILE-szindróma|GRACILE-szindrómához]] vezetnek, melyek újszülöttekben halálos rendellenességek sokszervi és neurológiai tünetekkel, melyek a súlyos mitokondriális rendellenességekre jellemzők. A mutációk patogenicitását modellrendszerekben, például élesztőben igazolták.<ref name="pmid14718526">{{cite journal| vauthors = Fisher N, Castleden CK, Bourges I, Brasseur G, Dujardin G, Meunier B | title = Human disease-related mutations in cytochrome b studied in yeast | journal = J. Biol. Chem. | volume = 279 | issue = 13 | p= 12951–8 |date=March 2004 | pmid = 14718526 | doi = 10.1074/jbc.M313866200 | doi-access = free }}</ref>

A betegségek bioenergetikai hiányosságokra és szuperoxid-túltermelésre való visszavezethetőségének mértéke jelenleg (2023) ismeretlen.
==Jegyzetek==
{{jegyzetek}}
==Fordítás==
{{fordítás|en|Coenzyme Q – cytochrome c reductase|1173977931}}

== Források ==
* {{cite journal | doi = 10.1016/0005-2728(77)90099-8 | vauthors = Marres CM, Slater EC | year = 1977 | title = Polypeptide composition of purified QH2:cytochrome c oxidoreductase from beef-heart mitochondria | journal = Biochim. Biophys. Acta  | volume = 462 | pp = 531–548| pmid = 597492 | issue = 3 }}
* {{cite journal | author = Rieske JS | year = 1976 | title = Composition, structure, and function of complex III of the respiratory chain | journal = Biochim. Biophys. Acta  | volume = 456 | pages = 195–247  | pmid = 788795 | issue = 2 | doi=10.1016/0304-4173(76)90012-4| doi-access = free }}
* {{cite journal | vauthors = Wikstrom M, Krab K, Saraste M | year = 1981 | title = Proton-translocating cytochrome complexes | url = https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_1981_50_annual/page/623 | journal = Annu. Rev. Biochem.  | volume = 50 | pages = 623–655  | pmid = 6267990 | doi = 10.1146/annurev.bi.50.070181.003203}}
== Kapcsolódó szócikkek ==
* [[Sejtlégzés]]
== További információk ==
* {{Webarchive |url=https://web.archive.org/web/20061009122244/http://sb20.lbl.gov/cytbc1/ |date=October 9, 2006 |title=cytochrome ''bc''<sub>1</sub> complex site (Edward A. Berry)}} at lbl.gov
* [http://www.life.uiuc.edu/crofts/bc-complex_site cytochrome ''bc''<sub>1</sub> complex site (Antony R. Crofts)] {{Wayback|url=http://www.life.uiuc.edu/crofts/bc-complex_site |date=20070917062619 }} at uiuc.edu
* {{Webarchive |url=https://archive.today/19990827002106/http://metallo.scripps.edu/PROMISE/CYTBC1.html |date=August 27, 1999 |title=PROMISE Database: cytochrome ''bc''<sub>1</sub> complex}} at scripps.edu
* {{Webarchive |url=https://web.archive.org/web/20090112035125/http://www2.ufp.pt/~pedros/anim/2frame-iiien.htm |date=January 12, 2009 |title=Interactive Molecular Model of Complex III}} (Requires [https://web.archive.org/web/20060320002451/http://www.mdl.com/products/framework/chime/ MDL Chime])
* {{UMichOPM|families|superfamily|3}} - a bc1 és hasonló komplexek számított helyei
* {{MeshName|Coenzyme+Q-Cytochrome-c+Reductase}}
{{Portál|Biológia}}

{{RENDEZÉS:Citokrómcreduktáz}}
[[Kategória:Enzimek]]