Aminosavak forrásának megtekintése

Az '''aminosavak''' (más néven ''amino-karbonsavak'') az élethez alapvető fontosságú szerves vegyületek, amelyek molekulájában [[aminok|aminocsoport]] (−NH<sub>2</sub>) és karboxilcsoport (−COOH) egyaránt előfordul, valamint tartalmaznak az egyes aminosavakra jellemző oldalláncokat (R csoport) is.<ref name="PoB">{{cite book | author=David L. Nelson, Michael M. Cox | title=Principles of Biochemistry | edition=4th edition | year=2005 | publisher=W. H. Freeman | location=New York | isbn=0-7167-4339-6}}</ref><ref>{{Cite encyclopedia|title = amino acid|date = 2015|encyclopedia = Cambridge Dictionaries Online|publisher = Cambridge University Press|url = https://dictionary.cambridge.org/us/dictionary/british/amino-acid|accessdate = 3 July 2015}}</ref> Molekuláik főként [[szén]]ből, [[hidrogén]]ből, [[oxigén]]ből és [[nitrogén]]ből épülnek fel. Több, mint 500 természetesen előforduló aminosav ismert, melyek sokféleképpen osztályozhatók, pl. az aminocsoport helyzete, [[pH|pH-érték]], [[polaritás]], vagy az oldallánc típusa alapján.<ref>{{cite journal |title = New Naturally Occurring Amino Acids|vauthors = Wagner I, Musso H|doi = 10.1002/anie.198308161|journal = Angewandte Chemie International Edition in English|volume = 22|issue = 11|pages = 816–28|date = November 1983}}</ref> A víz után a [[Fehérje|fehérjékké]] összekapcsolódott aminosavak a legnagyobb számban előforduló komponensek az emberi izomzatban és egyéb szövetekben.<ref>{{cite book|title = Human nutrition in the developing world|last = Latham|first = Michael C. | name-list-format = vanc |publisher = Food and Agriculture Organization of the United Nations|year = 1997|isbn = |location = Rome|pages = |chapter = Chapter 8. Body composition, the functions of food, metabolism and energy|chapter-url = http://www.fao.org/docrep/W0073E/w0073e04.htm#P1625_217364|series = Food and Nutrition Series – No. 29}}</ref> A proteinekben betöltött szerepükön túl még jó néhány folyamatban vesznek részt, pl. [[bioszintézis]]ben és az [[ingerületátvivő anyagok]] szállításában.

== Bevezetés ==
Az aminocsoportnak a karboxilcsoporthoz viszonyított helyzete alapján α-, β-, γ- stb. aminosavakról beszélünk. A fehérjék kizárólag α-aminosavakból<ref>Más szóval 2-aminosav, azaz az NH<sub>2</sub>-csoport a karboxilcsoporttal szomszédos szénatomhoz kapcsolódik.</ref> épülnek fel, a többi aminosav általában biológiailag jelentéktelen. A fehérjék makromolekulái sok száz vagy ezer alapegységből, [[monomer]]ből épülnek fel. Az egyetlen élettani jelentőséggel bíró β-aminosav a β-alanin, ennek származékai a [[pantoténsav]] és a [[koenzim-A]]. Lényeges még az agy anyagcseréjének egyik eleme, a '''[[Gamma-Aminovajsav|γ-aminovajsav]]''' (GABA), valamint a vitamin hatású [[p-amino-benzoesav]].

Az élő szervezetekben '''22 fehérjeépítő''' aminosav található. Ezek kapcsolódási sorrendje az '''aminosav-szekvencia''', a fehérjék elsődleges szerkezete.

A szervezet fehérjéinek és egyéb nitrogéntartalmú alkotórészeinek felépítéséhez, és ezek újraképzéséhez szükséges aminosavakat a táplálék fehérjéi adják. A fehérjeszükséglet tehát aminosav szükségletet jelent.
Az emberi szervezetben 14-16% a fehérje-, és hozzávetőlegesen 0,1% a szabad aminosavtartalom.

== Története ==
Az első aminosavakat a 19. század elején fedezték fel. [[1806]]-ban [[Louis-Nicolas Vauquelin]] és [[Pierre Jean Robiquet]] izolált egy komponenst spárgából ''(Asparagus officinalis)'', amit a növény után [[aszparaginsav]]nak neveztek el. Ez volt az első aminosav, amit felfedeztek. A másik aminosav, amit a 19. század legelején fedeztek fel a [[cisztin]] ([[1810]]-ben), de [[monomer]]jét, a [[cisztein]]t csak sokkal később, [[1884]]-ben fedezték fel. A [[glicin]]t és a [[leucin]]t kicsit később, 1820-ban fedezték fel. [[Emil Fischer]] és [[Franz Hofmeister]] vetette fel, hogy a proteinek amino- és karboxilcsoport összekapcsolódásával létrejövő szálszerkezetek, amit Fischer [[peptid]]nek nevezett el.

== Az aminosavak kémiai előállítása ==
Számos módszer ismert az aminosavak szintézisére. A legrégebbi módszer a [[karbonsavak]] α-szénjének brómozása. A következő lépésben, az alkil-bromid [[nukleofil szubsztitúció]] során ammónia aminosavvá alakítja. Egy másik lehetséges mód a Strecker-féle aminosav szintézis, amely során [[aldehid]]et reagáltatunk [[kálium-cianid]]dal és ammóniával, így intermedierként α-amino nitril képződik. A nitril savas [[hidrolízis]]ével α-aminosav képződik. [[Aldehid]] helyett [[keton]]okat is használhatunk, de ebben az esetben α,α-diszubsztituált aminosav származékot kapunk. A klasszikus szintézis az aminosavak [[racém]] elegyét eredményezi, de számos alternatív módszerrel [[enantioszelektív]] előállítás is lehetséges.

== Az aminosavak ikerionos szerkezete ==
[[Fájl:Cys.jpg|bélyegkép|balra|150px|1. Az L-cisztein 3D molekulamodellje (aminocsoport és karboxilcsoport)]]
[[Fájl:Cys-1.jpg|bélyegkép|jobbra|150px|2. Az L-cisztein ikerion 3D-molekulamodellje]]

Az aminosavak [[ikerion]]os szerkezetűek, azaz nem egyszerű aminocsoportot és karboxilcsoportot tartalmaznak (1. kép), hanem pozitív töltésű ammónium- és negatív töltésű karboxilátcsoportot, a savas karboxilcsoport és a bázikus aminocsoport kölcsönhatása következtében (2. kép). Tehát ikerionok szilárd halmazállapotban, és vizes oldatban egyaránt. Ezzel magyarázható az, hogy szilárd anyagok és nagyon magas az olvadáspontjuk. Sőt, meg sem olvadnak, hanem az olvadási hőmérsékleten bomlanak. Ugyanakkor jól oldódnak vízben (poláris oldószer), de nem oldódnak apoláris szerves oldószerekben.

Akárcsak az aminosavak, a peptidek és fehérjeláncok is ikerionos szerkezetűek:

[[Fájl:Amino acids 1.png|középre|700px]]

=== Szerkezeti képletek ===
{| class="wikitable" style="float: right;"
|+ Interaktív 3D-molekulamodellek
|-
| [http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/arg.html Arg] {{Wayback|url=http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/arg.html |date=20200908151034 }}|| [http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/gln.html Gln] {{Wayback|url=http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/gln.html |date=20200814063536 }} || Phe || [http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/jb09tyro.html Tyr] {{Wayback|url=http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/jb09tyro.html |date=20200907200451 }} || Trp
|-
| Lys || [http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/gly.html Gly] {{Wayback|url=http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/gly.html |date=20200819090558 }} || [http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/jb16alan.html Ala] {{Wayback|url=http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/jb16alan.html |date=20200804073141 }} || [http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/histidine.html His] {{Wayback|url=http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/histidine.html |date=20200814100351 }} || Ser
|-
| Pro || [http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/glutamic.html Glu] {{Wayback|url=http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/glutamic.html |date=20200908041958 }} || [http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/aspartic.html Asp] {{Wayback|url=http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/aspartic.html |date=20200730090811 }} || Thr || [http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/jb04cyst.html Cys] {{Wayback|url=http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/jb04cyst.html |date=20200914100544 }}
|-
| Met || [http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/leucine.html Leu] {{Wayback|url=http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/leucine.html |date=20200921100738 }} || [http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/asparagine.html Asn] {{Wayback|url=http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/asparagine.html |date=20200908033315 }} || [http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/ile.html Ile] {{Wayback|url=http://www.molecularmodels.ca/molecule/modelfiles/ile.html |date=20200807164548 }} || Val
|}

Nemzetközi megállapodás alapján az aminosavakat nevük hárombetűs rövidítésével, bonyolultabb esetekben az ábécé nagybetűivel jelölik.

[[Fájl:Amino acids 2.png|none]]

== Optikai aktivitás ==
{{lásd még|Optikai izoméria}}

[[Fájl:D-Ala1.jpg|jobbra|bélyegkép|150px|D-Alanin 3D molekulamodellje (ikerion)]]
[[Fájl:L-Ala1.jpg|balra|bélyegkép|150px|L-Alanin 3D molekulamodellje (ikerion)]]

A legtöbb α-aminosav optikailag aktív, két tükörképi izomerje (enantiomerje) lehetséges.

A fehérjeépítő α-aminosavak a jobbra forgató, de <small>L</small>-sorozatbeli [[tejsav]]val azonos térszerkezetűek, tehát az <small>L</small>-sorozatba tartoznak.

Kivétel a glicin, amely optikailag nem aktív.

[[Fájl:L-D-Alanin.jpg|középre|350px]]
[[Fájl:D+L-Alanine.gif|bélyegkép|középre|200px|Az alanin két tükörképi izomerje]]

== Kémiai tulajdonságok ==
Az aminosavak ún. ''[[amfoter]]'' tulajdonságú vegyületek, vagyis amfolitok: [[sav]]akkal szemben gyenge [[Bázis (kémia)|bázisként]], [[Bázis (kémia)|bázisokkal]] ([[lúg]]okkal) szemben gyenge [[sav]]ként viselkednek. Tehát vizes oldatban egyaránt semlegesítik az erős [[sav]]ak illetve erős [[Bázis (kémia)|bázisok]] kis mennyiségét, illetve lényegesen tompítják őket. Az ilyen anyagokat puffernek nevezzük. Ennek óriási szerepe van az élő szervezetekben, mivel folyadék, vizes oldat található bennük, ahol az aminosavak meg tudják akadályozni az elsavasodást, illetve a lúgosodást.

Az aminosavakra egyaránt jellemzőek a [[karbonsavak]] és az [[aminok]] reakciói.

=== Elektrokémiai tulajdonságok ===
Vizes oldatban, egy meghatározott pH értéken, az adott aminosav izoelektromos pontján (pI), egyenlő mértékben ionizált az aminosav mindkét csoportja: kifelé semleges, elektromos erőtérben ionmigrációt nem mutat. A legtöbb aminosav izoelektromos pontja közelítőleg semleges pH-nál van. A savas oldalláncú aminosavak izoelektromos pontja savas pH-nál van, a bázikus oldalláncúaké pedig bázikus pH-nál.

A karboxilcsoport ''K''<sub>1</sub> [[savi disszociációs állandó|disszociációs állandója]] szám szerint megegyezik annak az oldatnak a hidrogénion-koncentrációjával (''H''<sub>1</sub>), amelynél az ionizálatlan és az ionizált karboxilcsoportok száma egyenlő: ''K''<sub>1</sub> = (''H''<sub>1</sub>), illetve ''pK''<sub>1</sub> = ''pH''<sub>1</sub> ( ahol a ''pK''<sub>1</sub> = −log''K''<sub>1</sub>, és ''pH''<sub>1</sub> = −log''H''<sub>1</sub>).

Hasonlóképpen egy ''pH''<sub>2</sub>-érték rendelhető a bázikus aminocsoport ionizációjára jellemző ''K''<sub>2</sub> és a ''pK''<sub>2</sub> értékekhez.

Az izoelektromos pont hidrogénkitevőjét a következő képlettel számíthatjuk ki: ''pI'' = (''pK''<sub>1</sub> + ''pK''<sub>2</sub>)/2.

(Ezek az értékek megtalálhatóak lentebb, a [[#Fehérjeépítő aminosavak|Fehérjeépítő aminosavak]] táblázatban.)

=== Peptidképződés ===
[[Fájl:H-Gly-Ala-OH.jpg|bélyegkép|balra|200px|H-Gly-Ala-OH dipeptid 3D molekulamodellje]]
[[Fájl:Dipeptid H-Ala-Gly-OH.jpg|bélyegkép|jobbra|200px|H-Ala-Gly-OH dipeptid 3D molekulamodellje (ikerion)]]

[[Fájl:Gly-Ala.jpg|bélyegkép|balra|200px|H-Gly-Ala-OH dipeptid 3D molekulamodellje (hidrogénatomok nélkül)]]
[[Fájl:Dipeptid Ala-Gly.jpg|bélyegkép|jobbra|200px|H-Ala-Gly-OH dipeptid 3D molekulamodellje (ikerion)(hidrogénatomok nélkül)]]

Az aminosavak peptidkötéssel kapcsolódnak egymáshoz, vízkilépés közben.

Két aminosavból dipeptid, háromból tripeptid, sokból polipeptidlánc képződik. A fehérjemolekulák tehát sok aminosavrészből felépülő polipeptidláncok.

<math>\mathrm{R{-}COOH + R'NH_2 \rightleftharpoons R{-}CO - NHR' + H_2O}</math>

[[Fájl:2-amino-acidsb.png|550px]]

Két különböző aminosavból két különböző dipeptid épülhet fel aszerint, hogy melyik aminosavrész N-terminális és melyik C-terminális:

A glicil-alanin (H-Gly-Ala-OH) képlete: <math>\mathrm{H_2N{-}CH_2{-}CO-NH{-}CHCH_3{-}COOH}</math> (bal oldali molekulamodellek)

Az alanil-glicin (H-Ala-Gly-OH) képlete: <math>\mathrm{H_2N{-}CHCH_3{-}CO{-}NH{-}CH_2{-}COOH}</math> (jobb oldali molekulamodellek)

A két dipeptid – a glicil-alanin és az alanil-glicin – konstitúciós izomerje egymásnak; ezek különböző sajátságú anyagok.

Három különböző aminosavból már hat különböző szerkezetű tripeptid vezethető le. Következésképpen az egymáshoz kapcsolódó aminosavak számának növekedésével rohamosan nő a sorrendi lehetőségek száma. A kombinatorika szabályai szerint n számú különböző aminosav n! (1,2,3…,n)-féle sorrendben kapcsolódhat egymáshoz. Például tíz különböző aminosavból felépülő dekapeptid esetében már 3 628 800 eltérő molekulaszerkezet lehetséges, pedig ez még csak a fehérjék általános méretének töredéke. Ezzel magyarázható az élő szervezetekben előforduló fehérjék rendkívüli változatossága. A fehérjeláncokat az egymáshoz kapcsolódó aminosavak milyensége, száma és sorrendje jellemzi.

=== Hidrolízis ===
A fehérjék savas hidrolízisének eredményeként aminosavak (tömény sósavval főzve azok sósavas sói) keletkeznek.

== Az aminosavak biológiai csoportosítása ==
Az alábbi táblázat az aminosavak közül a leggyakoribbakat kategorizálja különféle biológiai szempontok szerint.

{| class="wikitable" style="text-align: center;"
|-
! Név
! Élő szervezetekben<br />előfordulhat
! [[#Fehérjeépítő aminosavak|Fehérjeépítő]]
! Közvetlenül a [[Genetikai kód|genetikai<br />kód által kódolt]]
! Az ember számára<br>[[#Esszenciális aminosavak|esszenciális]]
|-
| [[fenilalanin]] || ✔ || ✔ || ✔ || ✔
|-
| [[hisztidin]] || ✔ || ✔ || ✔ || ✔
|-
| [[izoleucin]] || ✔ || ✔ || ✔ || ✔
|-
| [[leucin]] || ✔ || ✔ || ✔ || ✔
|-
| [[lizin]] || ✔ || ✔ || ✔ || ✔
|-
| [[metionin]] || ✔ || ✔ || ✔ || ✔
|-
| [[treonin]] || ✔ || ✔ || ✔ || ✔
|-
| [[triptofán]] || ✔ || ✔ || ✔ || ✔
|-
| [[valin]] || ✔ || ✔ || ✔ || ✔
|-
| [[alanin]] || ✔ || ✔ || ✔ || 
|-
| [[arginin]] || ✔ || ✔ || ✔ || 
|-
| [[aszparagin]] || ✔ || ✔ || ✔ || 
|-
| [[aszparaginsav]] || ✔ || ✔ || ✔ || 
|-
| [[cisztein]] || ✔ || ✔ || ✔ || 
|-
| [[glicin]] || ✔ || ✔ || ✔ || 
|-
| [[glutamin]] || ✔ || ✔ || ✔ || 
|-
| [[glutaminsav]] || ✔ || ✔ || ✔ || 
|-
| [[prolin]] || ✔ || ✔ || ✔ || 
|-
| [[szerin]] || ✔ || ✔ || ✔ || 
|-
| [[tirozin]] || ✔ || ✔ || ✔ || 
|-
| [[pirrolizin]] || ✔ || ✔ ||  || 
|-
| [[szelenocisztein]] || ✔ || ✔ ||  || 
|-
| [[β-alanin]] || ✔ ||  ||  || 
|-
| [[Gamma-Aminovajsav|γ-aminovajsav]] || ✔ ||  ||  || 
|-
| [[p-aminobenzoesav]] || ✔ ||  ||  || 
|-
|[[szelenometionin]]<ref>{{cite journal|first=P. D.|last=Whanger|title=Selenocompounds in plants and animals and their biological significance|journal=Journal of the American College of Nutrition|volume=21|issue=3|pp=223–32|year=2002|doi=10.1080/07315724.2002.10719214 |pmid=12074249|s2cid=20483595}}</ref>||✔|| || ||
|-
| [[Aminolevulinsav|δ-aminolevulinsav]] || ✔ ||  ||  || 
|}

== α-aminosavak ==
[[Image:AminoAcidball.svg|thumbnail|200px|Az alfa-aminosavak szerkezete ionizálatlan állapotban]]
Az α-aminosavak olyan aminosavak, amelyek biológiailag kiemelkedő jelentőséggel bírnak. A fehérjemolekulák kizárólag α-aminosavakból épülnek fel, a többi aminosav (β- és γ-aminosav) biológiailag kevésbé fontos, vagy egyáltalán nem tölt be szerepet az élő szervezetekben. Az α-aminosavak közös szerkezeti jellemvonása, hogy mindig tartalmaznak egy aminocsoportot a karboxilcsoportot követő (2. számú, azaz α) szénatomon.

== Fehérjeépítő aminosavak ==
{| class="wikitable sortable"
|-
! Röv.<br />(1 betű)
! Röv.<br />(3 betű)
! Teljes név
! Oldallánc típusa
! Tömeg
! [[Izoelektromos pont|pI]]
! [[Savi disszociációs állandó|pK]]<sub>1</sub><br />(α-COOH)
! pK<sub>2</sub><br />(α-<sup>+</sup>NH<sub>3</sub>)
! pKr (R)
|-
| A
| Ala
| [[Alanin]]
| [[hidrofób]]
| 89,09
| 6,11
| 2,35
| 9,87
|
|-
| C
| Cys
| [[Cisztein]]
| hidrofób (Nagano, 1999)
| 121,16
| 5,05
| 1,92
| 10,70
| 8,37
|-
| D
| Asp <td nowrap>[[Aszparaginsav]]
| [[sav]]as
| 133,10
| 2,85
| 1,99
| 9,90
| 3,90
|-
| E
| Glu <td nowrap>[[Glutaminsav]]
| savas
| 147,13
| 3,15
| 2,10
| 9,47
| 4,07
|-
| F
| Phe
| [[Fenilalanin]]
| hidrofób
| 165,19
| 5,49
| 2,20
| 9,31
|
|-
| G
| Gly
| [[Glicin]]
| hidrofil
| 75,07
| 6,06
| 2,35
| 9,78
|
|-
| H
| His
| [[Hisztidin]]
| [[Bázis (kémia)|bázikus]]
| 155,16
| 7,60
| 1,80
| 9,33
| 6,04
|-
| I
| Ile
| [[Izoleucin]]
| hidrofób
| 131,17
| 6,05
| 2,32
| 9,76
|
|-
| K
| Lys
| [[Lizin]]
| bázikus
| 146,19
| 9,60
| 2,16
| 9,06
| 10,54
|-
| L
| Leu
| [[Leucin]]
| hidrofób
| 131,17
| 6,01
| 2,33
| 9,74
|
|-
| M
| Met
| [[Metionin]]
| hidrofób
| 149,21
| 5,74
| 2,13
| 9,28
|
|-
| N
| Asn
| [[Aszparagin]]
| hidrofil
| 132,12
| 5,41
| 2,14
| 8,72
|
|-
| P
| Pro
| [[Prolin]]
| hidrofób
| 115,13
| 6,30
| 1,95
| 10,64
|
|-
| Q
| Gln
| [[Glutamin]]
| hidrofil
| 146,15
| 5,65
| 2,17
| 9,13
|
|-
| R
| Arg
| [[Arginin]]
| bázikus
| 174,20
| 10,76
| 1,82
| 8,99
| 12,48
|-
| S
| Ser
| [[Szerin]]
| hidrofil
| 105,09
| 5,68
| 2,19
| 9,21
|
|-
| T
| Thr
| [[Treonin]]
| hidrofil
| 119,12
| 5,60
| 2,09
| 9,10
|
|-
| V
| Val
| [[Valin]]
| hidrofób
| 117,15
| 6,00
| 2,39
| 9,74
|
|-
| W
| Trp
| [[Triptofán]]
| hidrofób
| 204,23
| 5,89
| 2,46
| 9,41
|
|-
| Y
| Tyr
| [[Tirozin]]
| hidrofób
| 181,19
| 5,64
| 2,20
| 9,21
| 10,46
|-
| U
| Sec
| [[Szelenocisztein]]
| hidrofób
| 168,05
|
|
|
|
|-
| O
| Pyl
| [[Pirrolizin]]
|
| 255,31
|
|
|
|
|}

== Esszenciális aminosavak ==
Alapvető fontosságú (esszenciális) aminosavaknak nevezzük azokat az aminosavakat, amelyeket az emberi vagy állati szervezet nem, vagy csak elégtelen mennyiségben képes előállítani.

Az emberi szervezet számára 9 aminosav esszenciális (ábécérendben):
# [[fenilalanin]],
# [[hisztidin]],
# [[izoleucin]],
# [[leucin]],
# [[lizin]],
# [[metionin]],
# [[treonin]],
# [[triptofán]],
# [[valin]].

A különböző állatfajok számára más-más aminosavak lehetnek esszenciálisak.

=== Elsőrendű fehérjék ===
A fehérjék biológiai értékét esszenciális aminosav tartalmuk határozza meg. Az elsőrendű (komplett) fehérjék valamennyi esszenciális aminosavat a megfelelő mennyiségben, arányban tartalmazzák, ezért egyedüli fehérjeforrásként is elegendőek. Ebbe a csoportba az állati eredetű fehérjék tartoznak, mint a tojás, tej, hal, vagy a húsfélék.

=== Másodrendű fehérjék ===
A másodrendű (inkomplett) fehérjék egyes esszenciális aminosavakban hiányosak, ezért önmagukban elégtelen fehérjeforrások. Azonban a komplett, vagy egy másik inkomplett fehérjével kiegészítve teljes értékűvé tehetők. A másodrendű fehérjék csoportját zömében a növényi fehérjék alkotják.

=== Fehérjeszükséglet ===
==== Abszolút fehérjeminimum ====
Az emberi szervezet megfelelő energiabevitel mellett fehérjementes étrendben is használ fel fehérjét. Ez az endogén fehérjeveszteség a vizeletben, székletben, a verejtékben és más váladékokban (köröm, haj, hámló bőr) lévő nitrogén meghatározásával ki is mutatható. Pl. egy 70&nbsp;kg-os férfi endogén fehérjevesztesége 24 g/nap. Ezt abszolút fehérjeminimumnak is nevezik.

==== Élettani fehérjeminimum ====
Az a legkisebb fehérjebevitel, amellyel a szervezet nitrogénegyensúlya éppen elérhető. Vagyis a bevitt fehérje nitrogéntartalma egyenlő a vizelettel, széklettel, verejtékkel és egyéb módokon ürített nitrogén mennyiségével. Egy egészséges, 70&nbsp;kg-os, fiatal férfi fehérjeminimuma 42 g/nap.

=== Fehérjeszükséglet ===
==== Gyermekek fehérjeszükséglete ====
A bevitt fehérjének fedeznie kell a növekedéshez szükséges mennyiséget, a növekedés viszont nem egyenletes, ezért a fehérjebevitelt úgy kell megállapítani, hogy mindenkor elegendő fehérje álljon rendelkezésre. Ez a mennyiség az életkor függvényében 32-75 g/nap.

==== Felnőttek fehérjeszükséglete ====
Vegyes táplálkozás mellett figyelembe kell venni a fehérjék emészthetőségét, valamint az aminosav-összetételt jelző biológiai értékeket, a hazai táplálkozási szokásokat, a fehérjék kölcsönös kiegészítő (komplettáló) hatását. Így a testtömegre számított fehérjebevitel 1 g/ttkg javasolt aktívan nem sportoló személyeknek. Sportolóknak ennél többre is szükségük lehet (1,5-2 g/ttkg).

==== Terhesek fehérjeszükséglete ====
Vegyes táplálkozás mellett, a terhesség teljes időtartama alatt 10 g/nappal több bevitelre van szükség, mint a terhességet megelőzően.

==== Szoptatás alatti fehérjeszükséglet ====
Mivel az anyatej átlagos fehérjetartalma 1,2-1,3 g/100 g, ezért a 100 g elválasztott tejre 2,4 g fehérjét kell bevinni. Vagyis az első 6 hónapban napi 20 g, míg a hetedik hónaptól napi 15 g többlet fehérjebevitel ajánlott.

==== Az idősek fehérjeszükséglete ====
Az életkor előrehaladtával változik a testösszetétel, az élettani funkciók, a fizikai aktivitás, az elfogyasztott táplálék mennyisége, de egyben csökken a fehérjék hasznosulása is, ezért a 60 évesnél idősebbek részére 1,2-1,5 g/ttkg bevitel ajánlott.

== Az aminosavak víz-ammónia „szimmetriája” ==
[[Fájl:vizammonia.jpg|bélyegkép|jobbra|400px|Az aminosavak víz-ammónia „szimmetriája”]]

Az aminosavak molekulájában előforduló aminocsoport (−NH<sub>2</sub>) és karboxilcsoport (−COOH) érdekes lehetőséget vet fel az életformáló aminosavak keletkezésére. Ezek olyan bolygófelszínek közelében keletkezhettek, ahol mindkét oldószer, az ammónia is és a víz is fontos szerepet játszott. Ha az aminosavak közül a 20 genetikailag kódoltat vizsgáljuk, sorba rendezhetjük őket a vizes jelleg és az ammóniás jelleg súlya szerint. A vizes oldalt képviseli az OH gyök és a COOH gyök, míg az ammóniás oldalt az (−NH<sub>2</sub>) gyök és a {{chem|CONH|2}} gyök. Az ábra bal oldalán az elrendezés mintáját mutatjuk be a kis hatszögekkel. Az ábra jobb oldala az élet fehérjéit alkotó aminosavak víz-ammónia „szimmetriáját” szemlélteti.
{{-}}

== Jegyzetek ==
{{jegyzetek}}

== Források ==
# Kajtár Márton: Változatok négy elemre / felújított, újra kiadás: Eötvös Kiadó, 2009 / eredeti: Gondolat, 1984 / Budapest
# Felszeghy Ödön, Ábrahám Sándor: A biokémia alapjai / Dacia könyvkiadó / Kolozsvár, 1976
# Bérczi Sz. Homonnay Z., Lukács B., Mörtl M., Weidinger T. (2005): Kis Atlasz a Naprendszerről (8): Űrkutatás és kémia. ELTE TTK Kozmikus Anyagokat Vizsgáló Űrkutató Csoport, Budapest ({{ISBN|963-00-6314-X}} Ö {{ISBN|963 86401 9 7}}) 
# Bérczi Sz., Lukács B. (1995): Solvent Liquids on Planets. Acta Climatologica, Szeged, XXVIII-XXIX. p.&nbsp;5-22. (HU {{ISSN|0563-0614}})
# Bérczi Sz., Lukács B. (1996): The Water-Ammonia Symmetry of Amino Acids: Constraints on Paleoatmospheres. Acta Climatologica, Szeged, 30. p.&nbsp;5-30. (HU {{ISSN|0563-0614}})

== További információk ==
{{commonskat|Amino acids}}
* [http://www.nealhendrickson.com/mcdougall/031200puprotein.htm Dr. John McDougall: A Brief History of Protein: Passion, Social Bigotry, Rats, and Enlightenment] {{Wayback|url=http://www.nealhendrickson.com/mcdougall/031200puprotein.htm |date=20141101083855 }} {{en}}
:Magyar fordítás: [https://www.facebook.com/notes/eva-horvath/a-fehérje-rövid-története-szenvedély-társadalmi-bigottság-és-felvilágosodás/10201003032735125?refid=18&ref=stream Dr. John McDougall: A fehérje rövid története: Szenvedély, társadalmi bigottság és felvilágosodás]
* [http://www.lpi.usra.edu/meetings/lpsc97/pdf/1591.PDF Víz-ammónia jégmeteoritokról]
* [http://www.sci.u-szeged.hu/eghajlattan/akta96/005-030.pdf Víz-ammónia szimmetria és a korai bolygólégkörök] {{Wayback|url=http://www.sci.u-szeged.hu/eghajlattan/akta96/005-030.pdf |date=20110516155606 }}

{{Aminosavak}}
{{Nemzetközi katalógusok}}
{{portál|kémia||biológia}}

[[Kategória:Aminosavak| ]]